酵母蛋白与米蛋白调控大豆蛋白基高水分人造肉纤维结构：基于玻璃化转变温度的网络密度精准调控策略

为解决大豆蛋白基高水分人造肉（HMMA）因网络密度过高导致的质地过硬、纤维结构不足等问题，韩国海洋科学技术院研究人员通过引入玻璃化转变温度（Tg）差异显著的酵母蛋白（YPI）和米蛋白（RPI），系统探究其对高水分挤出（HME）过程中蛋白网络重构的影响。研究发现，YPI凭借高Tg维持颗粒形态促进纤维排列，而RPI通过柔性网络改善质地，二者协同优化了HMMA的力学性能和微观结构，为植物基肉制品质构设计提供了新思路。

　　

随着全球对可持续蛋白质需求的激增，植物基人造肉成为食品科技领域的研究热点。其中，大豆分离蛋白（SPI）因其优异的成胶性和成本优势，成为高水分人造肉（HMMA）的主要原料。然而，SPI基HMMA面临两大技术瓶颈：一是过度致密的蛋白网络导致产品质地僵硬，缺乏肉类特有的柔韧感；二是高水分环境下纤维排列不足，难以模拟动物肌肉的层状结构。传统解决方案如调整挤出参数或添加多糖虽能部分改善质地，但无法从根本上调控蛋白分子间的相互作用。针对这一难题，韩国海洋科学技术院的研究团队创新性地提出利用不同蛋白的玻璃化转变温度（T_g）差异来精准调控HMMA结构，相关成果发表于《Food Hydrocolloids》。

研究采用快速黏度分析（RVA）、流变学测试、傅里叶变换红外光谱（FT-IR）、扫描电镜（SEM）等技术，系统比较了酵母蛋白（YPI）和米蛋白（RPI）对SPI基HMMA的影响。实验设计基于三种蛋白的T_g差异：SPI（T_g 145°C）、YPI（T_g 162°C）和RPI（T_g 130°C），通过不同配比混合后经双螺杆挤出机加工，冷却定型后分析其结构与功能特性。

热学性质与流变行为
差示扫描量热（DSC）显示YPI在加工温度（140-160°C）下保持未熔融状态，而RPI完全变性。动态流变分析表明，添加10% YPI使储能模量（G'）提升35%，证实其作为物理填充剂增强网络；RPI则通过降低G'改善材料延展性。

微观结构调控机制
SEM图像揭示YPI诱导的相分离形成"海岛结构"，促进SPI分子定向排列，纤维直径减小28%；RPI组则呈现连续网状结构，孔隙率增加40%。FT-IR二级结构分析发现，YPI使β-折叠含量降低11%，而RPI增加无规卷曲比例，印证二者对蛋白构象的不同影响。

分子相互作用
化学交联检测显示，YPI/RPI的加入使氢键和疏水作用分别减少20-30%，但最佳配比下二硫键含量增加15%，表明共价交联在稳定纤维结构中起关键作用。过量添加（>20%）会导致蛋白聚集，破坏网络均一性。

结论与展望
该研究首次阐明T_g差异蛋白对HMMA结构的调控规律：高T_g的YPI作为拓扑约束点增强纤维取向，低T_g的RPI通过分子链柔性改善质地。这种"刚柔并济"的策略突破了传统HMMA质构设计的局限，为开发新一代具有定制化口感的产品提供了理论依据。Young Jin Choi团队指出，未来可拓展至其他T_g梯度蛋白的组合应用，并结合原位结构表征技术深化对挤出过程中蛋白组装动力学的理解。该研究不仅推动了植物蛋白结构精准调控理论的发展，也为工业化生产高品质人造肉提供了可量化的技术参数。