酶交联大豆蛋白气凝胶：预冷冻温度调控结构与功能特性的机制研究

为解决单一组分大豆分离蛋白(SPI)气凝胶结构脆弱、功能单一的问题，研究人员通过转谷氨酰胺酶(TGase)交联结合梯度预冷冻(-20°C/-80°C/-196°C)技术，成功制备出具有差异化孔隙结构的SPI气凝胶。研究发现-80°C预冷冻的A80样品呈现枝晶状互连孔道(孔隙率92.67%)，而-196°C处理的A196具有最优油吸附能力，该研究为植物蛋白基功能材料设计提供了新范式。

　　

在追求可持续发展的今天，生物基材料正掀起一场绿色革命。其中，气凝胶以其独特的"固态烟雾"特性——超高孔隙率(>90%)、超轻密度(<0.2 cm³/g)和超大比表面积(>2000 m²/g)，在环境修复、食品包装等领域展现出巨大潜力。然而，传统无机气凝胶存在环境负担，动物蛋白气凝胶面临伦理争议，而植物蛋白气凝胶又常因机械性能差、结构不可控而步履维艰。特别是大豆分离蛋白(SPI)这一产量最大的植物蛋白，虽具有优异的凝胶特性，但单独成胶时往往结构松散、功能单一。如何通过绿色工艺调控SPI气凝胶的微观结构，实现"一材多能"，成为摆在研究者面前的科学难题。

华中农业大学的科研团队在《Food Hydrocolloids》发表的研究中，创新性地采用转谷氨酰胺酶(TGase)这一食品级交联剂，通过精准控制预冷冻温度(-20°C/-80°C/-196°C)，成功制备出三种具有显著差异的单一组分SPI气凝胶。研究团队首先通过TGase催化SPI分子间ε-赖氨酸与γ-谷氨酰胺的共价交联构建三维网络，随后采用冷冻干燥技术，重点考察了预冷冻温度对最终产物结构-功能关系的影响。

Integrity of A20, A80, and A196 SPI aerogels
通过宏观形貌观察发现，-80°C预冷冻的A80样品呈现完美的立方体结构，而-196°C处理的A196出现边缘缺损。扫描电镜显示A80具有独特的枝晶状互连孔道，孔隙率高达92.67±0.53%，显著高于A196的90.43±0.28%。傅里叶变换红外光谱(FTIR)分析揭示，A196中β-转角和无规卷曲结构占比最高，这与其最致密的微观结构相吻合。

Structural and functional properties
功能测试呈现有趣的反转现象：具有最疏松结构的A80对染料吸附最佳，而孔隙最小的A196却展现出最优的油吸附能力(OAC)和持油能力(OHC)。研究人员认为，A196更集中的孔径分布增强了毛细管力，而A80的宽分布孔隙更利于染料分子扩散。这种"结构-功能解耦"现象为材料定向设计提供了新思路。

Conclusion
该研究首次系统阐明了预冷冻温度对TGase交联SPI气凝胶的多层次调控机制：-80°C条件最利于形成高完整性枝晶状结构，-196°C则诱导形成功能特异性的致密网络。更重要的是，研究打破了"高孔隙率必然带来高吸附性能"的传统认知，证实通过冷冻参数调控可实现材料功能的"按需定制"。这项成果不仅为植物蛋白高值化利用开辟了新路径，其揭示的"温度-结构-功能"三元关系更为生物基功能材料的理性设计提供了普适性指导。