谷氨酸介导热应激液态蛋清结构重构：解耦胶体聚集实现界面协同稳定与发泡性能提升

针对热灭菌导致液态蛋清蛋白聚集、黏度上升及发泡性能劣化问题，研究人员通过添加谷氨酸（Glu）调控热应激下蛋清蛋白结构，发现Glu可降低体系黏度2.4倍、提升凝固温度至61.07°C，并使泡沫高度与重量分别提升3.48倍和2.50倍。该研究为开发高热稳定性液态蛋清产品提供了新策略。

　　

论文解读
液态蛋清因其优异的发泡性能被广泛应用于烘焙食品，但热灭菌过程中蛋白质易受热应激（thermal stress）引发聚集，导致黏度上升、功能特性劣化。传统解决方案如添加NaCl或糖类虽能缓解问题，却与健康饮食趋势相悖。如何在不依赖高盐/高糖的条件下维持蛋清热稳定性，成为产业痛点。中国的研究团队通过引入小分子酸性氨基酸——谷氨酸（Glu），系统探究了其对热应激蛋清结构及功能的影响，成果发表于《Food Chemistry》。

研究采用流变仪、动态光散射（DLS）、低场核磁（LF-NMR）等技术，以市售鲜蛋制备的液态蛋清为样本，对比分析不同Glu浓度（0-3%）处理下热应激（68°C/6min）蛋清的理化特性。

泡沫高度与重量分析
Glu显著逆转热应激导致的发泡能力下降。未添加Glu的样品（G_0%）几乎丧失发泡性，而0.5% Glu组泡沫高度接近新鲜蛋清（C组），3% Glu组泡沫高度达C组的3.48倍。表明Glu通过抑制蛋白聚集维持了气液界面稳定。

流变特性与水分分布
Glu使热应激蛋清表观黏度降低至对照组的1/2.4，且粒径<100 nm。LF-NMR显示>1% Glu可阻止结合水形成，延缓液-固相变。凝固温度从56.75°C升至61.07°C，证实Glu延缓了蛋白网络交联。

蛋白结构解析
SDS-PAGE与ANS荧光探针实验表明，>3% Glu通过增强静电斥力改变蛋白三级结构，表面疏水性降低。圆二色谱（CD）进一步揭示α-螺旋与β-折叠比例重构，说明Glu通过分子间相互作用稳定蛋白构象。

结论与意义
该研究首次阐明Glu通过三重机制协同增效：①解耦热致胶体聚集，维持纳米级分散；②调控水分子状态，延缓相变；③重构蛋白高级结构，降低界面能。这不仅为液态蛋清产业提供了符合健康理念的加工助剂，更为食品蛋白热稳定性研究开辟了新思路——利用同源小分子氨基酸实现“结构-功能”精准调控。技术推广后，可延长产品货架期并拓展其在低盐/低糖食品中的应用场景。