野桑蚕小分子热休克蛋白BmmHSP27.4的鉴定与表达分析及其在应激响应中的分子机制

本研究针对野桑蚕(Bombyx mandarina)应激响应机制，克隆鉴定了小分子热休克蛋白BmmHSP27.4基因。研究人员发现该基因编码246个氨基酸（分子量27?387.34 Da），在高温/低温胁迫下中肠响应显著，且受mNPV病毒和溴氰菊酯农药诱导表达，揭示了其在环境应激防御中的关键作用，为昆虫抗逆机制研究提供新靶点。

　　

热休克蛋白(HSPs)作为分子进化中高度保守的保护性蛋白，在昆虫体内广泛分布。这项研究从野桑蚕(Bombyx mandarina, Bmm)中成功克隆出小热休克蛋白BmmHSP27.4基因，其开放阅读框(ORF)长达741 bp，编码246个氨基酸，分子量为27?387.34道尔顿(Da)，等电点(pI)5.86，不稳定系数43.29。该蛋白具有Sec/SPI型信号肽和跨膜结构域。

系统进化分析显示，野桑蚕HSP27.4与家蚕(Bombyx mori)同源蛋白序列相似度最高。组织表达谱揭示该基因在幼虫小管组织中表达量最高，头部次之。有趣的是，在温度胁迫实验中，中肠组织表现出最强烈的表达响应。

研究还发现，杆状病毒(mNPV)感染可显著诱导血淋巴和中肠中BmmHSP27.4的表达。当幼虫取食被溴氰菊酯污染的桑叶时，其中肠组织的BmmHSP27.4转录水平明显升高。这些发现表明，BmmHSP27.4可能在野桑应对外界环境胁迫和发育调控的分子机制中扮演重要角色。