NaCl浓度调控牛血清白蛋白-大豆蛋白复合凝胶力学性能的机制研究与食品应用

针对大豆蛋白(SPI)凝胶结构弱、功能性受限的问题，研究人员通过调控牛血清白蛋白(BSA)与SPI混合比例(7:3)及NaCl浓度(50-100 mM)，发现50 mM NaCl可促进蛋白质聚集，使凝胶硬度提升1.4倍至5142 g，G'模量增加1.3倍，但100 mM NaCl会导致过度聚集使持水性(WHC)降低8%。该研究为定制化蛋白基食品开发提供了理论依据。

　　

在食品工业中，蛋白质凝胶因其独特的质构特性备受青睐，但单一蛋白往往存在性能缺陷。大豆分离蛋白(SPI)虽成本低廉，但其球状构象和随机聚集特性导致凝胶结构脆弱，即便高浓度下也难以形成稳定网络。相比之下，牛血清白蛋白(BSA)凭借17个二硫键和游离巯基(Cys34)能形成坚固凝胶，但单独使用时易产生均质脆性结构。如何通过蛋白质复配和工艺优化获得兼具强度与功能性的凝胶体系，成为食品科学领域亟待解决的难题。

来自中国的研究团队在《Food Bioscience》发表研究，系统考察了BSA与SPI不同配比(3:7至7:3)及NaCl浓度(0-100 mM)对复合凝胶性能的影响。通过流变学分析、质构测试、持水性(WHC)测定和微观结构观察，结合SDS-PAGE和分子间作用力解析，揭示了Na⁺调控蛋白质相互作用的分子机制。

关键技术方法
研究采用市售SPI和BSA(98%纯度)为原料，通过热诱导(90°C/30min)形成凝胶。利用动态流变仪测定储能模量(G')，质构仪分析硬度/弹性，离心法评估WHC。采用SDS-PAGE(还原/非还原条件)分析蛋白质聚集状态，并通过尿素、N-乙基马来酰亚胺(NEM)等试剂特异性阻断不同分子间作用力。

研究结果

蛋白质组成与粒径分析
SDS-PAGE显示50 mM NaCl促进BSA与SPI通过二硫键交联，形成>66 kDa聚集体。激光粒度仪证实该浓度下粒径分布最均匀(Z-平均直径~200 nm)，而100 mM NaCl导致多峰分布(>1000 nm聚集体)。

流变与机械性能
7:3 BSA:SPI配比在50 mM NaCl时达到最优性能：硬度(5142 g)较无NaCl组提升1.4倍，G'模量(3250 Pa)较纯BSA凝胶高1.3倍。但纯BSA凝胶在100 mM NaCl时WHC显著下降(95.2%→87.3%)，而7:3复合凝胶仍保持结构稳定性。

分子作用力解析
BSA主导凝胶中二硫键和疏水作用贡献率达68%，而SPI富集凝胶主要依赖氢键(42%)和静电作用。50 mM NaCl通过屏蔽负电荷促进疏水区域暴露，但100 mM NaCl引起过度盐析导致相分离。

结论与意义
该研究首次阐明NaCl浓度通过"电荷屏蔽-聚集调控"双阶段机制影响BSA-SPI复合凝胶性能：50 mM NaCl优化了蛋白质相互作用网络，使7:3配比凝胶同时具备高强度(二硫键主导)与高持水性(静电平衡)；而100 mM NaCl引发盐析效应破坏结构均一性。这一发现为定制化食品质构设计提供了新思路，特别是对需要精确控制口感(如植物基仿肉)和水分迁移(如酱料制品)的应用场景具有重要指导价值。研究同时提示，针对不同蛋白组合需建立特定的离子强度调控策略，这对开发下一代功能性蛋白配料具有启示意义。