植物免疫新机制：疫霉菌分泌保守胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶PsTry1通过切割BAK1胞外域抑制免疫防御

来自中国的研究团队针对疫霉菌如何破坏植物免疫的关键受体BAK1这一科学问题，通过大规模筛选发现保守胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶PsTry1能特异性切割大豆GmBAK1Leu163位点，揭示病原体通过分泌蛋白酶降解模式触发免疫(PTI)共受体的全新逃逸策略，为作物抗病育种提供新靶点。

　　

植物通过细胞表面的模式识别受体(PRRs)感知病原微生物，激活模式触发免疫(PTI)。作为多个PRRs的共受体，受体样激酶BAK1在PTI信号传导中扮演核心角色。然而，病原体如何在胞外空间操控BAK1以突破这层免疫防线，始终是未解之谜。

研究人员对疫霉菌分泌的效应蛋白展开大规模筛选，发现一个能抑制INF1激发子诱导细胞死亡的胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶PsTry1。该蛋白酶在大豆和本氏烟中均能与BAK1结合，并广泛抑制多种微生物相关分子模式(MAMPs)触发的免疫反应。深入研究发现，PsTry1通过其蛋白水解活性切割大豆GmBAK1的胞外结构域，且该免疫抑制功能严格依赖其酶活。

通过系统性丙氨酸扫描突变，研究团队锁定GmBAK1第163位亮氨酸(Leu¹⁶³)为PsTry1切割的关键位点。值得注意的是，PsTry1在疫霉菌中高度保守，其多个同源蛋白均能通过切割BAK1抑制PTI。这项研究首次揭示植物病原菌通过分泌保守蛋白酶靶向免疫共受体的全新致病机制，为理解植物-微生物互作提供了重要理论突破。