分子动力学模拟揭示表面活性剂CTAB与SDS调控PersiLipase1-p-NPL相互作用的分子机制

本研究通过分子动力学(MD)模拟，解析了阳离子表面活性剂CTAB和阴离子表面活性剂SDS如何通过改变PersiLipase1的构象稳定性与关键残基灵活性，进而调控其与污染物p-NPL的相互作用。研究发现CTAB能增强酶活性并促进底物结合，而SDS则起抑制作用，为环境修复中脂酶催化性能的优化提供了原子层面机制支撑。

　　

论文解读：

在环境污染物治理领域，酯类化合物的降解一直是棘手难题。这类物质不仅难以通过传统方法分解，还可能对生态系统造成持久危害。其中，p-硝基苯基月桂酸酯(p-NPL)作为一种典型酯类污染物，虽在医药和科研中有广泛应用，但其毒性会严重破坏水体生态。近年来，酶催化降解因其绿色高效特性备受关注，特别是工程化脂酶PersiLipase1展现出卓越的催化性能。然而，实际应用中酶活性易受环境因素干扰，尤其是工业废水中常见的表面活性剂——阳离子型的十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)和阴离子型的十二烷基硫酸钠(SDS)，已被实验证实会显著影响酶活，但具体分子机制如同"黑箱"般未被揭示。

针对这一科学盲区，黑龙江省教育厅基础研究基金支持的研究团队在《Journal of Environmental Chemical Engineering》发表重要成果。研究人员创新性地采用分子动力学(MD)模拟技术，结合能量分析策略，首次在原子尺度阐明了CTAB和SDS调控PersiLipase1与p-NPL互作的动态过程。研究首先通过同源建模构建PersiLipase1三维结构（以海洋细菌Thalassospira sp.的酯酶4V2I为模板），随后建立包含酶-底物-表面活性剂的九大体系，进行长达数百纳秒的模拟，并采用MM-PBSA方法计算结合自由能。

【Establish the initial system】
通过同源建模获得PersiLipase1结构，经MD优化后验证其合理性。Ramachandran图显示98.7%残基处于优势区，证实模型可靠性。分子对接确定p-NPL结合于催化三联体Ser¹⁶²-His²⁵⁸-Asp¹⁸⁶附近。

【Homology Modeling and Molecular Docking Analysis】
对比发现CTAB通过增加酶结构域间刚性，使催化口袋更开放；而SDS诱导的构象变化导致关键残基Glu₁₆₁和Asp₁₈₆位移，破坏氢键网络。能量分解显示CTAB体系非极性溶剂化能降低12.3 kcal/mol，显著促进结合。

【Conclusions and future perspectives】
研究揭示CTAB通过稳定酶活性中心构象，使溶剂可及表面积(SASA)增加15%，促进底物结合；SDS则通过竞争性结合使催化三联体间距扩大0.8?，导致活性抑制。该发现不仅为环境修复中表面活性剂-酶制剂联用提供理论依据，还对生物燃料生产、洗涤剂配方优化等具有指导价值。

这项研究犹如一把分子尺，精确丈量了表面活性剂调控酶活性的动态过程。其创新性在于突破传统实验的限制，通过计算模拟捕捉到纳秒级的构象变化细节，特别是发现非极性溶剂化能是影响互作的关键因素。未来研究可基于此开发"智能表面活性剂"，实现对酶活性的精准开关控制，为绿色化学工程开辟新路径。