结核分枝杆菌膜蛋白Rv1085c与Toll样受体2的原子级结合相互作用分析及其在免疫应答中的调控机制研究

研究人员通过计算机模拟技术对结核分枝杆菌(Mtb)膜蛋白Rv1085c进行结构功能解析，重点探究其与天然免疫关键受体Toll样受体2(TLR2)的相互作用机制。采用I-TASSER建模结合PROCHECK验证，通过ZDOCK分子对接和分子动力学模拟(MDS)揭示Rv1085c可能通过TLR2介导免疫调控，为结核病药物靶点发现提供新思路。

　　

199年结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis, Mtb)全基因组测序完成，为揭示其致病机制开辟新途径。研究发现H37Rv菌株中的Rv1085c膜蛋白可能参与毒力调控，但其结构功能尚未明确。研究团队运用I-TASSER服务器构建Rv1085c三维模型，经PROCHECK、ProSA-web和Verify3D等工具验证结构可靠性。功能预测显示该蛋白可能涉及毒力、解毒途径及宿主适应过程。

通过ZDOCK将Rv1085c与天然免疫重要受体Toll样受体2(TLR2, PDB ID: 5D3I)进行分子对接，结合分子动力学模拟(MDS)分析复合物稳定性。结果表明Rv1085c可能通过TLR2介导的免疫识别通路参与宿主免疫调控，这为阐明结核分枝杆菌免疫逃逸机制提供原子层面证据，对开发新型抗结核药物具有重要指导价值。