抗生素胁迫下大肠杆菌冷休克蛋白(Csps)表达谱的解析及其应激调控机制

来自未知机构的研究人员针对抗生素应激下温度相关蛋白（尤其是冷休克蛋白Csps）表达机制不明的科学问题，开展了大肠杆菌九种Csps在氯霉素、四环素等五类抗生素亚致死浓度下的表达谱研究。通过qPCR技术发现，C组抗生素（氯霉素/四环素）特异性上调冷诱导型Csps，而H组抗生素卡那霉素与未分类抗生素同时诱导Csps和热休克蛋白(Hsps)。该研究首次系统揭示Csps的抗生素响应模式，为细菌应激耐受和致病机制研究提供新视角。

　　

当翻译抑制剂类抗生素作用于细菌时，会引发类似温度极端胁迫的蛋白合成停滞反应。这项研究首次绘制了大肠杆菌(Escherichia coli)全部九种冷休克蛋白(Cold shock proteins, Csps)在氯霉素(chloramphenicol)、四环素(tetracycline)、庆大霉素(gentamicin)、卡那霉素(kanamycin)和氨苄青霉素(ampicillin)亚致死浓度下的动态表达图谱。这些抗生素分别靶向翻译机制的不同环节及细胞壁合成。

通过生存率测定结合定量PCR(qPCR)技术，研究发现Csps表达呈现显著的分组差异：C组抗生素（氯霉素和四环素）主要激活冷诱导型及未表征Csp亚群；而属于H组的卡那霉素与未分类抗生素则同时上调Csps和热休克蛋白(heat shock proteins, Hsps)的表达。值得注意的是，每个Csp亚组内存在成员间的表达优势性差异。

该突破性发现不仅揭示了Csps对非温度应激源的特异性响应规律，更暗示这些分子伴侣可能在细菌抗生素耐药性、毒力进化及致病过程中扮演关键角色。研究为理解细菌应激应答网络提供了全新维度，对开发新型抗感染策略具有重要启示。