小麦BAG共伴侣蛋白家族的全基因组鉴定及其温度响应表达模式研究——TaBAG5与Hsp40/J-domain蛋白互作的功能解析

本研究针对气候变化下小麦耐逆性提升的迫切需求，系统鉴定了小麦BAG共伴侣蛋白家族（10个TaBAG基因），揭示了其染色体定位、结构特征及温度响应规律，首次证实TaBAG5与Hsp40（W5CWD3）的互作关系，为解析分子伴侣网络调控小麦抗逆机制提供新靶点。

　　

随着全球气候变暖加剧，极端温度已成为威胁小麦产量的首要因素。研究表明，每升高1°C将导致小麦减产6%，而寒冷胁迫同样会抑制其生长发育。作为全球最重要的主粮作物，小麦贡献了人类55%的碳水化合物摄入，但其产量潜力正被日益频发的极端天气不断压缩。面对这一严峻挑战，解析小麦应对温度胁迫的分子机制，成为育种学家亟待攻克的科学难题。

在这项发表于《International Journal of Biological Macromolecules》的研究中，国内科研团队首次对小麦Bcl-2相关永生基因（BAG）家族展开系统研究。这个进化保守的蛋白家族在动物和植物中均扮演着"分子开关"的角色，通过调控热休克蛋白（HSP）的活性参与应激反应。然而在小麦中，BAG蛋白的功能网络仍如"拼图"般残缺不全。

研究人员采用全基因组扫描结合实验验证的策略：通过BLASTP和HMMER从IWGSC RefSeq v2.1基因组中筛选候选基因；利用生物信息学分析基因结构、保守域和顺式作用元件；采用亚细胞定位和酵母双杂交验证蛋白特性；通过qRT-PCR检测温度胁迫下的表达模式。

^{TaBAG基因的系统鉴定}
研究鉴定出10个TaBAG基因，主要分布在2、4、5和7号染色体上，其中7A和7D染色体存在显著复制事件。这些基因呈现多样的外显子-内含子结构，启动子区富含胁迫响应元件，暗示其参与逆境调控的潜在功能。

^{温度响应表达谱}
在40°C热胁迫和4°C冷胁迫下，不同成员展现差异调控：TaBAG2/3/6/9/10受热诱导，TaBAG2/3/5/8/9被冷激活，而TaBAG1在两种胁迫下均下调。这种"分工作战"模式提示家族成员可能通过不同通路响应温度变化。

^{TaBAG5的功能解析}
实验证实TaBAG5定位于细胞核，并能与含有J结构域的Hsp40蛋白（W5CWD3）相互作用。这一发现首次将小麦BAG蛋白与分子伴侣网络直接关联，为理解其通过HSP70/HSP40系统调控蛋白质稳态的机制提供了关键线索。

该研究不仅填补了小麦BAG家族研究的空白，更揭示了温度胁迫下基因表达的"分子指纹"。特别值得注意的是，TaBAG5与Hsp40的互作关系，为设计"分子伴侣增强型"小麦品种提供了新思路。这些发现将助力开发具有广谱抗逆性的小麦新品种，对于保障全球粮食安全具有重要战略意义。研究团队建议未来应深入探究TaBAG蛋白在翻译后修饰、蛋白降解等层面的调控机制，以全面解析其分子网络。