OsATG1与OsATG8通过非自噬途径双向调控ROP GTPase介导的水稻免疫新机制

中国研究人员针对ROP GTPase动态失活机制不明的科学问题，揭示了OsATG1通过磷酸化RhoGAP SPIN6关闭OsRac1信号通路，而OsATG8则通过竞争性解离OsATG1-SPIN6复合物激活免疫的双向调控机制。该研究首次阐明营养胁迫下自噬相关蛋白的非经典免疫功能，为作物抗病育种提供新靶点。

　　

这项突破性研究揭示了水稻中自噬相关蛋白的非经典免疫功能。OsATG1激酶通过多位点磷酸化RhoGAP蛋白SPIN6，增强其GAP活性促使OsRac1-GTP水解，从而关闭ROP GTPase信号通路。有趣的是，OsATG8在营养胁迫下被诱导表达，即使其脂化缺陷突变体OsATG8^G117A也能通过竞争性消耗OsATG1，导致SPIN6解离降解，重新激活免疫反应。遗传证据显示，OsATG1a/1b双突变体表现出更强的抗病性但伴随发育缺陷，而OsATG8过表达或osatg7突变体中非脂化OsATG8的积累均可增强对稻瘟病菌(Magnaporthe oryzae)的抗性。该研究首次阐明自噬核心组分通过磷酸化级联反应和蛋白互作网络，将营养状态信号转化为植物特异性ROP GTPase介导的免疫应答，为作物抗病与生长发育的协同调控提供了全新视角。