综述：金属酶中金属位点间的磁相互作用

这篇综述深入探讨了铁硫(Fe/S)簇与过渡金属中心(Ni、Mo、Cu)在[NiFe]氢化酶、黄嘌呤氧化酶(XO)家族和CO脱氢酶(CODH)等关键金属酶中的磁相互作用机制。通过电子顺磁共振(EPR)和穆斯堡尔谱(MB)等先进技术，揭示了这些相互作用如何调控电子传递(ET)和催化效率，为设计生物启发催化剂和能源转换技术提供了理论基础。

　　

引言

金属酶中铁硫(Fe/S)簇与镍(Ni)、钼(Mo)、铜(Cu)等活性金属位点间的磁相互作用，是维持催化活性和结构稳定性的关键因素。这些相互作用通过电子耦合、自旋交换和空间邻近效应，调控着固氮、氢代谢、碳处理等核心生物过程。以[NiFe]氢化酶、单核钼酶和CO脱氢酶为研究对象，结合电子顺磁共振(EPR)等技术，可深入解析金属中心的电子结构与动态相互作用。

[NiFe]氢化酶：特殊的氢代谢酶

[NiFe]氢化酶通过可逆裂解H₂实现电子与质子传递，其活性中心由Ni-Fe双核位点和Fe/S簇组成。晶体结构显示，O₂敏感型与耐受型的差异主要在于近端[4Fe4S]簇的构型变化。来自脱硫弧菌属(Desulfovibrio gigas)的[NiFe]氢化酶含四个氧化还原中心：一个[NiFe]位点、一个[3Fe4S]簇和两个[4Fe4S]簇。EPR研究鉴定出三种关键状态：Ni-A(非活性)、Ni-B(预备态)和Ni-C(氢化物结合态)，其中Ni-C与近端[4Fe4S]簇存在磁耦合。同位素标记实验证实，Ni-A中的氧桥配体在还原为Ni-C时丢失，并在再氧化时从溶剂中重组，这一动态变化对催化循环至关重要。

黄嘌呤氧化酶家族的单核钼酶

醛氧化还原酶(AOR)等钼酶通过[2Fe2S]簇介导电子传递。脱硫弧菌D. gigas的AOR(DgAOR)晶体结构显示，两个[2Fe2S]簇中，Fe/S II与钼辅因子(MPT)直接接触。EPR谱显示，Mo(V)中间体与邻近Fe/S簇存在超交换耦合：快速型信号出现在苯甲醛还原后，而慢速型信号在过量连二亚硫酸盐处理后形成。温度依赖性研究表明，Fe/S I与Fe/S II间存在偶极相互作用，这种保守的空间排布为电子传递链提供了高效路径。值得注意的是，抑制剂(如砷酸盐)会改变Mo(V)位点的电子结构，增强其与Fe/S中心的磁耦合。

一氧化碳脱氢酶(CODH)

[MoCu]-CODH含前所未有的[Mo-S-Cu]双金属中心，其EPR信号显示Mo(V)与Cu核存在强超精细耦合(A_xyz≈120 MHz)。当Cu被Ag取代时，酶活性保留但速率降低，证实[Mo-S-Cu]单元在CO活化中的核心作用。而[NiFe]-CODH的C簇([Ni4Fe5S])在催化CO₂/CO转化时呈现四种氧化态：EPR沉默的C_ox/C_int和EPR活性的C_red1(g=2.01,1.81,1.65)、C_red2(g=1.97,1.87,1.75)。穆斯堡尔谱证实C_red1态中[3Fe4S]片段含Fe(II)/Fe(III)，而独特Fe(Fe_u)保持高自旋Fe(II)。CO₂结合会显著改变g值，表明底物结合调控了Ni与Fe簇间的磁相互作用。

磁相互作用与酶功能

在[NiFe]氢化酶中，Ni-C态与[4Fe4S]簇的磁耦合控制电子流向；钼酶中Mo(V)-Fe/S相互作用影响底物羟基化效率；而CODH中[Mo-S-Cu]单元的电子离域直接决定CO氧化活性。这些发现不仅阐明生物能量转换的分子机制，更为设计仿生催化剂提供蓝图——例如通过模拟CODH的[Mo-S-Cu]中心开发新型碳中和技术，或借鉴[NiFe]氢化酶的质子耦合电子转移(PCET)机制优化氢能催化剂。未来研究需结合时间分辨光谱与量子计算，进一步解析瞬态中间体的磁构效关系。