冷等离子体诱导卵白蛋白淀粉样纤维的形态特征及其对虾青素高内相乳液的稳定机制

本研究针对传统蛋白质乳化剂在复杂加工条件下功能易受损的问题，创新性地采用冷等离子体(CP)技术加速卵白蛋白(OVA)纤维化进程。研究人员通过原子力显微镜(AFM)和多重光谱分析发现，CP处理10分钟即可形成短蠕虫状纤维(OAFs)，其界面吸附能力(31.61±2.49%)和乳液稳定性显著优于天然OVA。特别值得注意的是，短纤维稳定的高内相乳液(HIPEs)在1200 mM离子强度下仍保持91.55%虾青素保留率，且能承载82.5%油相，为功能性食品开发提供了新思路。

　　

在食品工业中，蛋白质作为天然乳化剂一直面临着一个尴尬的困境：虽然它们营养丰富、来源广泛，但在高温、高盐等加工条件下容易变性失活，就像"娇气"的艺术家无法适应严苛的演出环境。特别是对于高油含量的乳液体系，传统蛋白质乳化剂更是力不从心。这促使科学家们将目光投向了一种特殊的蛋白质结构——淀粉样纤维(amyloid fibrils)，这种由交叉β折叠(stacked cross-β structures)构成的纤维状聚集体，以其独特的机械强度和界面活性被誉为"蛋白质界的钢铁侠"。

江南大学食品科学与技术国家重点实验室的研究人员独辟蹊径，采用冷等离子体(CP)技术对卵白蛋白(OVA)进行改性。这种非热加工技术就像蛋白质的"变形金刚"，能在不破坏营养的前提下重塑蛋白质结构。研究发现，CP处理仅需10分钟就能诱导OVA形成短蠕虫状纤维(OAFs-10 min)，比传统酸热法的24小时缩短了144倍！这些纳米级的"蛋白质绳索"在油水界面编织出致密的保护网，成功制备出油相占比高达82.5%的高内相乳液(HIPEs)，相关成果发表在《Food Chemistry: X》上。

研究团队运用多尺度表征技术揭示了这一现象背后的奥秘：原子力显微镜(AFM)动态追踪显示纤维长度随加热时间呈钟形变化，10分钟时仅69.17±23.84 nm；硫黄素T(ThT)荧光证实β折叠含量在1小时达到峰值34.62±0.61%；激光共聚焦显微镜(CLSM)则直观展示了短纤维形成的11.57±1.98%界面厚度。这些技术手段如同科学家的"显微镜"，层层揭开蛋白质自组装的奥秘。

形态演变规律方面，AFM三维成像清晰捕捉到纤维从"萌芽"到"成熟"再到"断裂"的全过程：10分钟时如初春新芽般短小精悍(69.17±23.84 nm)，8小时如盛夏枝蔓般舒展(114.94±38.04 nm)，24小时则似秋叶般断裂重组(92.24±36.22 nm)。这种动态变化首次系统阐明了CP诱导纤维化的生命周期。

结构特征解析中，SDS-PAGE电泳图谱显示44.5 kDa的OVA条带逐渐消失，如同拼图游戏般解离为小肽段；傅里叶变换红外光谱(FTIR)则捕捉到β折叠含量从29.07%跃升至34.62%的关键转折，证实了"蛋白质乐高"的组装密码。

乳液性能评估环节更展现出惊艳结果：短纤维(OAFs-10 min)凭借31.61%的界面吸附率，在1200 mM盐浓度下仍保持47.17±0.09 μm的稳定粒径；流变测试显示其储能模量(G′)比天然OVA提高20倍，如同给乳液装上了"减震弹簧"。特别值得一提的是，虾青素在高温(100°C)下的保留率仍达80.05±1.86%，解决了这类抗氧化剂易降解的行业难题。

稳定性机制阐释部分，研究人员提出"双保险"理论：短纤维的快速界面吸附形成物理屏障，而疏水核心则像"分子胶水"般锚定油滴。离心稳定性常数(Ke)从天然OVA的74.93%骤降至OAFs-24 h的16.18%，印证了这种协同稳定效应。

这项研究不仅开创了CP技术制备食品蛋白纤维的新范式，更揭示了纤维长度与乳化性能的"黄金比例"规律。就像为蛋白质装上了"智能开关"，通过精确控制纤维化时间就能定制所需功能。这种绿色加工技术为开发高稳定性功能性乳液提供了新思路，未来在递送维生素、益生菌等活性成分方面具有广阔前景。特别在应对全球健康饮食趋势下，该技术既能减少添加剂使用，又能提升营养保留率，堪称食品科学与工程领域的突破性进展。