水稻凝集素蛋白OsChtBL1介导的广谱抗性被虫媒病毒抑制从而增强媒介昆虫传播效率的分子机制

水稻条纹病毒(RSV)通过其编码的P2蛋白招募E3泛素连接酶OsRING18，介导水稻凝集素蛋白OsChtBL1通过26S蛋白酶体途径降解，从而抑制OsChtBL1在褐飞虱(SBPH)口针上形成的取食屏障，同时削弱内质网应激(ER stress)和SA途径介导的抗病毒免疫，最终促进病毒传播。该研究揭示了虫媒病毒操纵"植物-媒介昆虫-病毒"三者互作的新机制。

　　

在自然界中，约80%的植物病毒依赖植食性昆虫媒介传播，这种被称为虫媒病毒(arbovirus)的病原体通过与媒介昆虫长期共进化，形成了复杂的"植物-昆虫-病毒"三者互作网络。水稻条纹病毒(Rice stripe virus, RSV)作为由褐飞虱(Small brown planthopper, SBPH)传播的典型虫媒病毒，每年给全球水稻生产造成重大损失。虽然已知虫媒病毒可通过调控植物激素信号通路改变媒介昆虫行为，但植物如何同时抵御病毒和昆虫的双重攻击，以及病毒又如何反制这种防御的分子机制仍不清楚。

宁波大学植物病毒学研究所的研究人员通过系统研究，发现水稻凝集素蛋白OsChtBL1具有四个几丁质结合结构域，能特异性结合褐飞虱口针中的几丁质成分形成取食屏障，同时激活内质网应激(ER stress)和水杨酸(SA)途径介导的抗病毒免疫。然而RSV编码的P2蛋白可招募E3泛素连接酶OsRING18，通过26S蛋白酶体途径降解OsChtBL1，从而解除其对昆虫取食和病毒传播的抑制作用。该研究于2025年7月25日发表在《Nature Communications》上。

研究团队主要运用了以下几项关键技术：通过CRISPR-Cas9和过表达技术构建转基因水稻株系；采用电穿透图(EPG)分析昆虫取食行为；利用免疫电镜(IEM)和透射电镜(TEM)观察蛋白在昆虫口针中的定位；通过酵母双杂交(Y2H)和免疫共沉淀(Co-IP)筛选蛋白互作网络；结合转录组分析和qPCR验证基因表达模式。

研究结果部分：
"OsChtBL1抑制褐飞虱的取食表现"部分显示，过表达OsChtBL1的水稻植株上褐飞虱蜜露分泌量减少41.7%，死亡率提高2.3倍，电穿透图显示其持续韧皮部取食时间显著缩短。透射电镜观察到OsChtBL1在昆虫食物道中形成网状聚集体。

"OsChtBL1在褐飞虱口针上建立取食屏障"部分证实，OsChtBL1通过四个几丁质结合域与昆虫口针结合，免疫荧光显示其在口针表面形成明显聚集。体外实验表明几丁质可使OsChtBL1半衰期延长3倍。

"OsChtBL1抑制病毒获取和传播效率"部分发现，含OsChtBL1的饲液使褐飞虱RSV获取量降低67%，田间试验显示过表达株系发病率仅为野生型的28%，而敲除株系发病率达92%。

"OsChtBL1正向调控内质网应激"部分通过转录组分析发现，过表达株系中2042个差异表达基因主要富集在"ER蛋白折叠"和"SA生物合成"通路，ER应激标记基因OsBiP4/5表达上调4-6倍。

"P2特异性结合OsChtBL1并促进其降解"部分揭示，RSV编码的P2蛋白通过酵母双杂交筛选特异性结合OsChtBL1，体外降解实验显示P2可使OsChtBL1半衰期从120分钟缩短至45分钟。

"P2通过OsRING18介导OsChtBL1降解"部分阐明，E3泛素连接酶OsRING18同时结合P2和OsChtBL1形成三元复合物，协同促进泛素化降解。OsRING18敲除株系中P2介导的降解效率下降72%。

这项研究首次揭示了植物凝集素蛋白在"植物-昆虫-病毒"三者互作中的双重防御功能：既可通过物理屏障抑制媒介昆虫取食，又能激活内质网应激介导的广谱抗病毒免疫。而病毒则进化出巧妙的对抗策略，通过P2-OsRING18模块靶向降解这一关键防御蛋白。该发现不仅为理解虫媒病毒的传播机制提供了新视角，也为设计基于凝集素蛋白的转基因抗虫作物提供了分子靶点。特别值得注意的是，由于几丁质仅存在于无脊椎动物中，OsChtBL1作为抗虫靶点具有高度安全性，在可持续农业发展中展现出重要应用前景。