植物生长素信号转导新机制：GLP1-PTRE1轴通过调控Aux/IAA稳态实现膜至核信号传递

本研究揭示了植物生长素信号转导的非经典途径。研究人员发现生长素促进GLP1与蛋白酶体调节因子PTRE1的互作，使PTRE1滞留于质膜，从而抑制核内26S蛋白酶体活性并稳定Aux/IAA阻遏蛋白。该发现为理解生长素信号从细胞膜到细胞核的协同调控提供了新视角。

　　

植物激素生长素(auxin)作为植物生长发育的核心调控分子，其信号转导机制一直是植物生物学研究的重点领域。传统认知中，生长素通过核内受体TIR1/AFB介导Aux/IAA阻遏蛋白的降解来调控基因表达，但近年研究发现细胞膜起始的TMK1信号通路也参与调控。然而，生长素如何协调不同部位的信号传递，特别是如何调控26S蛋白酶体活性这一关键环节，仍存在诸多未解之谜。

中国科学院分子植物科学卓越创新中心、上海交通大学农业与生物学院的研究团队在《Cell Reports》发表的重要研究，揭示了生长素信号转导的新机制。研究人员发现质膜定位的胚蛋白样蛋白1(Germin-like protein 1, GLP1)能与蛋白酶体调节因子1(PROTEASOME REGULATOR 1, PTRE1)直接互作。通过一系列精巧实验，团队证明生长素促进GLP1-PTRE1复合体形成，导致PTRE1滞留于质膜，进而抑制核内26S蛋白酶体活性，最终稳定Aux/IAA蛋白水平。这一发现不仅完善了生长素信号网络，更首次阐明了细胞膜到细胞核的信号传递如何通过调控蛋白酶体活性来实现。

研究采用了多项关键技术：酵母双杂交筛选鉴定PTRE1互作蛋白；荧光寿命成像显微术(FLIM-FRET)定量分析蛋白互作强度；亚细胞分级分离结合Western blot检测蛋白定位变化；26S蛋白酶体活性测定评估功能影响；以及原生质体瞬时表达系统分析Aux/IAA蛋白稳定性。这些方法的综合运用为结论提供了多角度证据。

PTRE1与GLP1在生长素促进下互作
通过酵母双杂交筛选，研究人员发现PTRE1能与GLP1直接相互作用。双分子荧光互补(BiFC)和共定位实验证实两者在植物细胞内形成复合体。特别重要的是，荧光寿命成像显示生长素处理使PTRE1-GLP1互作强度显著增强，荧光寿命从2.75±0.05 ns降至2.45±0.03 ns。体外pull-down实验进一步证明生长素可直接促进GLP1与PTRE1结合。

GLP1调控蛋白酶体活性与生长素响应
研究发现glp1突变体丧失了生长素诱导的蛋白酶体活性抑制能力。通过监测IAA17-荧光素酶融合蛋白的降解速率，发现GLP1过表达株系中IAA17蛋白稳定性显著提高。遗传分析显示，glp1突变体对生长素诱导的根生长抑制敏感性降低，而ptre1 glp1双突变体表现出更强的生长素不敏感性，表明GLP1与PTRE1在调控生长素响应中存在拮抗作用。

GLP1介导PTRE1亚细胞定位重分布
亚细胞分级实验揭示，生长素处理使PTRE1在质膜富集而核内减少，但glp1突变体中这种重分布被显著削弱。相反，GLP1过表达增强了PTRE1的质膜滞留。值得注意的是，生长素并不改变GLP1或PTRE1的转录水平，表明调控发生在蛋白质层面。Western blot分析显示生长素促进GLP1在质膜的积累，为复合体形成提供了基础。

GLP1-PTRE1模块精细调控生长素信号
通过构建PTRE1过表达与GLP1修饰的复合遗传材料，研究人员证实GLP1能抑制PTRE1功能：在PTRE1过表达背景下，GLP1过表达进一步增强了生长素对蛋白酶体活性的抑制，而glp1突变则逆转了这种抑制。相应的，IAA17蛋白水平在PTRE1ox/GLP1ox植株中最高，在PTRE1ox/glp1中最低，完美印证了GLP1通过负调控PTRE1来稳定Aux/IAA蛋白的分子机制。

这项研究建立了生长素信号转导的全新范式：除了经典的TIR1/AFB核途径和TMK1膜途径外，GLP1-PTRE1轴构成了第三条重要调控路线。该途径通过生长素诱导的PTRE1空间重分布，实现了从细胞膜到细胞核的信号传递，精确调控蛋白酶体活性和Aux/IAA蛋白稳态。这一发现不仅解决了生长素如何协调不同细胞区室信号传递的难题，更揭示了蛋白酶体活性调控在植物激素信号中的核心地位。由于蛋白酶体系统广泛参与各种激素和环境响应，GLP1-PTRE1模块可能成为整合多种信号通路的关键节点，为作物性状改良提供了新的分子靶点。