热诱导扁豆球蛋白-猪白蛋白相互作用机制及其在混合蛋白凝胶体系中的应用研究

本研究针对食品工业向可持续转型的需求，通过差示扫描量热法(DSC)、流变学、扫描电镜(SEM)和原子力显微镜力谱(AFM-FS)等技术，首次系统解析了扁豆球蛋白(LPI)与猪肝白蛋白(PA)在热诱导凝胶中的协同作用机制。研究发现50%LPI混合比例可形成弹性模量(G')更高、频率依赖性更低的稳定凝胶网络，为动物副产品高值化利用提供了新思路。

　　

随着健康环保意识提升，食品工业正加速探索植物蛋白替代动物蛋白的可行方案。然而，植物蛋白普遍存在凝胶性能不足的技术瓶颈，而动物副产品如猪肝富含功能性白蛋白却利用率低下。这一矛盾促使科学家开始关注异源蛋白协同效应——当扁豆球蛋白(Lentil protein isolate, LPI)这类植物蛋白与猪白蛋白(Porcine albumin, PA)等动物蛋白混合时，能否产生"1+1>2"的质构增强效果？

法国农业科学院(INRAE)与克莱蒙奥弗涅大学的研究团队在《Food Hydrocolloids》发表突破性成果。研究人员创新性地采用多尺度表征技术：通过差示扫描量热法(DSC)测定蛋白变性温度，流变学分析凝胶力学性能，扫描电镜(SEM)观察微观结构，原子力显微镜力谱(AFM-FS)量化分子间作用力，系统揭示了LPI-PA复合体系的热响应机制。

【Thermal properties】部分显示，LPI和PA的单独变性温度分别为85°C和80°C。混合体系出现单一变性峰，表明二者存在分子互作。当LPI占比≤50%时，混合凝胶的焓变降低23%-35%，暗示更高效的分子重排。

【Rheological properties】研究发现，50%LPI混合凝胶的弹性模量(G')较纯PA凝胶提升2.3倍，临界应变提高47%，频率依赖性降低62%。这种"刚性增强但韧性不减"的特性，源自疏水相互作用和氢键构成的稳定网络。

【Microstructure】电镜观测证实，最佳比例的混合凝胶呈现致密均匀的多孔结构，蛋白纤维直径较纯组分减小38%-52%。AFM力谱测得单分子作用力达450-650pN，证实热处理显著增强了LPI-PA间的非共价键结合。

该研究首次证明：适度添加扁豆球蛋白可显著提升猪白蛋白凝胶性能，这种协同效应主要源于热诱导暴露的疏水基团与极性氨基酸的互补结合。这一发现不仅为开发新型混合蛋白食品提供了理论依据，更开辟了屠宰副产品高值化利用的新途径——每提升10%猪肝蛋白利用率，预计可减少屠宰业3%-5%的生物质浪费。研究建立的"变性温度-流变特性-微观结构-分子作用力"四维分析方法，为后续蛋白互作研究提供了标准化研究范式。