硫传递与ATP水解的分子偶联机制：揭示SufBC2D支架在铁硫簇组装通路中的核心作用

来自研究人员的最新研究揭示了细菌铁硫簇组装通路Suf中SufBC2D-E复合物的动态调控机制。通过建立大肠杆菌模型，发现SufE以非竞争性抑制方式（Ki=1.8±0.2 μM）调控SufBC2D的ATP酶活性，其结合亲和力（KD=1.6±0.2 μM）与AlphaFold3预测的静电相互作用位点（SufC酸性残基/SufE碱性残基）高度吻合。该研究首次证实硫传递与ATP水解的互斥性，为理解铁硫簇有序组装提供了关键理论依据。

　　

在细菌生存至关重要的铁硫簇(Fe-S cluster)组装过程中，Suf通路作为最普遍的生物合成系统，其核心支架复合物SufBC₂D上演着精妙的分子芭蕾。最新研究发现，负责硫传递的"快递员"SufE蛋白竟能通过1.8微摩尔的强力刹车(K_i)，精准调控SufBC₂D这个"分子马达"的ATP水解活性。就像精心设计的交通信号系统，当SufE携带的活性硫基团(persulfide)需要卸载时，ATP供能活动必须暂停——这种"单行道"机制通过SufC酸性残基与SufE末端螺旋上K9/R16碱性残基的静电握手(AlphaFold3预测)实现。更妙的是，破坏这种分子握手的突变体不仅导致硫传递卡顿，还让大肠杆菌在缺铁环境下变成"慢跑选手"。这些发现如同解开了一个古老的分子密码，揭示了铁硫簇组装过程中能量代谢与物质传递的精密耦合规律。