嗜热链球菌CC40-4S新型自聚集因子AggS的发现及其在乳酸菌中的独特作用机制

本研究首次报道了嗜热链球菌（S. thermophilus）中由237 kDa大分子蛋白AggS介导的新型自聚集现象。该蛋白不含胶原结合域（SFCBAFs典型特征），通过染色体定位基因aggS驱动小聚集体形成，为食品级微生物（LAB）的益生特性开发提供了新靶点。

　　

亮点

本研究在塞尔维亚传统奶酪中分离的嗜热链球菌CC40-4S中，发现了一种完全不同于雪形成胶原结合聚集因子（SFCBAFs）的新型自聚集表型。

细菌菌株、培养基与培养条件

实验所用菌株和质粒见表1。嗜热链球菌分离株在含1%乳糖（LM17）或0.5%葡萄糖（GM17）的BD Difco M17培养基中37/45℃厌氧培养；用于aggS基因异源表达的乳酸乳球菌（L. lactis）MG1363等菌株在GM17中30℃培养。

自聚集菌株分离与候选基因鉴定

从生牛乳奶酪中分离的CC40-4S菌株表现出独特的微小聚集体形态（图1A-C，参见补充视频）。通过全基因组测序和生物信息学分析，在染色体侧翼含插入序列的区域预测到潜在聚集基因aggS。

讨论与结论

AggS作为分子量达237 kDa的新型聚集促进因子（APF），虽具有重复区域但缺乏胶原结合域，其作用机制显著区别于已知的SFCBAFs类型（如AggL、AggE等）。该发现为拓展乳酸菌（LAB）在食品和医疗领域的应用提供了全新分子工具。