揭示谷氨酸开关机制：植物H+-焦磷酸酶质子转运的动态耦合研究

来自国内的研究人员通过恒定pH分子动力学（CpHMD）和经典分子动力学（MD）模拟，揭示了Vigna radiata H+-焦磷酸酶（VrH+-PPase）中质子转运的双重机制。研究发现K742去质子化与E301穿透疏水门的动态耦合，提出"谷氨酸开关"调控假说，为植物H+-PPases的质子跨膜转运机制提供原子尺度见解。

　　

膜结合焦磷酸酶（M-PPases）作为生物能量转换的关键分子机器，通过水解焦磷酸（PPi）驱动H⁺/Na⁺跨膜转运。在绿豆（Vigna radiata）H⁺-转运焦磷酸酶（VrH⁺-PPase）中，质子传递展现出精妙的双重舞蹈："结合变化"机制中PPi结合触发质子位移，而"格罗特斯链"机制则描绘了质子沿离子门（R242/D294/K742/E301）、疏水门（L232/A305/L555/V746）和出口通道的跳跃轨迹。

最新模拟研究捕捉到令人惊叹的分子芭蕾：当PPi结合时，K742优雅地脱下质子外衣（去质子化），可能扮演着内部质子供体的角色。与此同时，E301如同突破防线的先锋，穿透疏水门并构建出亲水通道。PPi水解后，D294接受新生质子并引发连锁反应——R242化作正电插销锁定D294质子化状态，而E301则回弹关闭疏水门。这种被称为"谷氨酸开关"的动态调控，在植物H⁺-PPases中展现出惊人的保守性。

研究揭示植物H⁺-PPases质子转运的精妙时空调控：PPi结合状态依赖赖氨酸（K742）去质子化启动，水解阶段通过天冬氨酸（D294）质子化推进，而谷氨酸（E301）则化身分子指挥家，通过构象变化精准调控疏水门的开合节奏。这些发现为理解植物能量转换的分子机制提供了全新视角。