赤霉素受体GID1通过依赖与不依赖蛋白酶解的机制调控DELLA蛋白的结构解析

研究人员通过冷冻电镜技术解析了GA3-GID1A-RGA复合物及GA3-GID1A-RGA-SLY1-ASK1复合物的结构，揭示了DELLA结构域作为分子桥梁促进GRAS结构域与GID1A结合的新机制，同时发现GID1-GRAS结合会竞争性抑制RGA与IDD转录因子的互作，阐明了GA-GID1不依赖降解途径抑制DELLA活性的分子基础。

　　

这项研究通过冷冻电镜技术捕捉到了植物激素赤霉素(GA)信号转导过程中的关键分子事件。科研人员成功解析了GA₃与拟南芥GID1A受体及全长DELLA蛋白RGA形成的复合物结构，以及包含SCF^SLY1/GID2泛素连接酶组分SLY1和ASK1的四元复合物结构。令人惊讶的是，DELLA结构域并非仅作为GA-GID1的结合界面，而是充当了精巧的"分子胶水"——它同时与GRAS结构域和GID1A产生相互作用，显著增强了GRAS结构域与受体的结合能力。

研究颠覆了此前关于SLY1招募机制的认知。结构分析显示，SLY1直接结合在GRAS结构域的凹形表面，且这一过程并不需要GRAS结构域发生构象重排。更引人注目的是，通过AlphaFold预测和酵母三杂交实验，团队发现GID1与GRAS结构域的结合会空间阻碍DELLA蛋白与IDD转录因子的相互作用。这一发现完美解释了为何GA信号可以不依赖蛋白酶解途径就能解除DELLA对植物生长的抑制作用。

这些结构生物学发现为理解"绿色革命"基因DELLA的双重调控机制提供了原子水平的见解：既阐明了SCF^SLY1/GID2泛素连接酶的特异性招募原理，又揭示了激素受体竞争性抑制转录调控网络的分子细节。该研究对作物遗传改良具有重要指导意义，为设计新型植物生长调节剂提供了精准的靶点信息。