离子强度与膜吸附可调控的Septin聚合协同性机制研究

来自国际团队的研究人员针对真核细胞骨架第四组分——Septin（隔蛋白）的聚合机制展开深入研究。通过反应性布朗动力学模拟、体外重构实验和定量显微技术，揭示了离子浓度和膜吸附对Septin协同组装的双重调控特性，为理解其参与膜动力学、细胞分裂等生理过程及疾病发生提供了新视角。

　　

细胞依靠细胞骨架聚合物（cytoskeletal polymers）实现运动、分裂和信息传递。作为真核细胞第四类骨架成分，Septin（隔蛋白）虽在膜动力学、胞质分裂和人类疾病中发挥关键作用，但其聚合机制仍存在大量未知。最新研究通过多尺度方法揭示：在溶液环境中，Septin表现出明显的盐离子浓度依赖性协同组装（cooperative assembly），但结合脂质膜后协同性会受到抑制。

研究团队采用反应性布朗动力学模拟（reactive Brownian dynamics simulations）证明膜吸附会改变Septin的聚合模式，并通过荧光相关光谱（FCS）定量分析不同盐浓度下的丝状体形成能力。在平面/曲面人工脂双层膜上的实验进一步显示，Septin的吸附聚合行为受基底几何特性显著影响。这种介于协同聚合（cooperative）与等能聚合（isodesmic）之间的可调特性，或许正是Septin能在亚细胞多部位形成异质结构并参与多样化功能的分子基础。