黄绿藻Tribonema minus光合系统I-捕光复合体的超分子结构解析与进化中间态特征

来自中国科学院的研究人员针对真核生物光合系统I(PSI)在进化过程中的结构适应性机制，通过冷冻电镜技术解析了黄绿藻Tribonema minus中PSI-XLH超复合体2.82?的高分辨率结构。研究发现该复合体包含12个核心亚基和13个XLH捕光蛋白，揭示了红藻谱系向硅藻进化过程中的独特中间态特征，为生物能源藻种的分子设计提供了重要理论依据。

　　

这项研究揭开了黄绿藻Tribonema minus（Tm）中光合系统I（PSI）与捕光复合体（XLH）的精妙架构。通过2.82?高分辨冷冻电镜结构显示，TmPSI-XLH超复合体由12个核心亚基和13个Xanthophyceae特有捕光蛋白组成，其色素分子排布模式展现出独特的能量传递网络。与红藻谱系其他物种的PSI-LHCI对比分析发现，TmPSI-XLH保留了红藻内共生起源的典型特征，同时演化出特殊的亚基组装方式——核心复合体与捕光蛋白的连接界面存在显著的构象差异，捕光蛋白的螺旋取向呈现45度特征性倾斜。这种结构特征暗示其可能代表着红藻向硅藻进化过程中的关键中间态，为理解光合膜蛋白超复合体的进化适应提供了分子"活化石"。特别值得注意的是，XLH中类胡萝卜素与叶绿素的配位距离较红藻缩短了3.5?，这种微调可能增强了黄绿藻在弱光环境下的能量捕获效率。该发现不仅阐明了Xanthophyceae纲藻类光合作用的分子基础，其揭示的结构可塑性规律更为人工设计高产油藻种的光合膜系统提供了理论蓝图。