综述：G. S. Adair及其氧合方程对血红蛋白的研究：背景、历史与意义——纪念Adair方程提出100周年

这篇综述系统回顾了Gilbert Smithson Adair在血红蛋白（Hb）研究中的里程碑贡献，重点阐释了其提出的氧合方程如何为后续Pauling的协同效应模型（PNAS 21(4):186–191, 1935）和Koshland的变构理论（Biochemistry 5(1):365–385, 1966）奠定数学基础。文章深入探讨了该方程的数学诠释、近似特性及系数意义，堪称血红蛋白研究史的经典文献。

　　

Abstract

血红蛋白（Hemoglobin, Hb）因其独特的生理功能和易分离特性，成为生物化学领域最受关注的蛋白质之一。20世纪初，Gilbert Smithson Adair（1896–1979）通过六篇系列论文开创性地揭示了Hb的分子特性，其提出的氧合方程（Adair equation）首次量化描述了Hb与氧分子的结合过程。

历史背景

Adair在1925年发表的方程突破了当时对Hb氧合过程的简单线性认知，通过引入分步结合常数K₁-K₄，精确刻画了四聚体Hb的协同结合特性。这一数学模型不仅解释了Hb的S型氧解离曲线，更为后来Linus Pauling提出协同效应（cooperativity）概念提供了定量依据。

理论突破

Adair方程的核心在于将Hb的四个氧结合位点视为非独立单元，通过微分方程描述各结合步骤的平衡状态。当K₁<>₂<>₃<>₄时，方程自然呈现正协同效应——这一发现直接启发了Koshland团队提出"诱导契合"（induced fit）变构机制。

现代意义

当代研究证实，Adair方程中的系数与Hb的构象变化（T态→R态转换）存在严格对应关系。其数学框架不仅适用于氧合研究，还被拓展至一氧化氮（NO）、二氧化碳（CO₂）等配体的结合分析，成为理解Hb生理病理功能的黄金标准。

未解之谜

尽管历经百年验证，Adair方程仍存在挑战：1）各结合常数的精确测定受实验条件显著影响；2）方程未能完全解释某些突变型Hb（如镰刀型贫血HbS）的异常氧亲和力。这些遗留问题正推动着新一代光谱技术和分子动力学模拟的发展。