谷胱甘肽诱导乳清蛋白构建低油相Pickering乳液凝胶的双相稳定机制解析

本文揭示了谷胱甘肽（GSH）修饰乳清蛋白（WPI）在低油相Pickering乳液凝胶（LOPPEGs）中的界面稳定机制。研究发现，100 mmol/L GSH诱导的WPI-G100颗粒通过显著降低界面张力（降幅80.4%）、形成最厚吸附层（QCM-D验证），成功构建了油相仅15%的稳定LOPPEGs体系，为开发新型蛋白基脂肪替代品提供了理论支撑。

　　

Highlight

本研究阐明了乳清蛋白分离物-谷胱甘肽（WPI-GSH）颗粒稳定的低油相Pickering乳液凝胶（LOPPEGs）的界面稳定机制。

材料与方法

乳清蛋白（WPI，纯度93.77%）购自Mullins公司，还原型谷胱甘肽（GSH，纯度>98%）由大连美仑医药提供。WPI-GSH颗粒通过将WPI溶解于PBS缓冲液（pH 7.0），与不同浓度GSH（0-100 mmol/L）反应后离心制备。

二级结构分析

如图1A所示，随着GSH浓度增加（0-100 mmol/L），WPI-GSH颗粒的有序结构（α-螺旋和β-折叠）逐渐减少，无序结构（β-转角和无规卷曲）增加。WPI-G100的α-螺旋和β-折叠含量最低，较天然WPI分别降低31.40%和29.22%，表明GSH通过破坏α-乳白蛋白（αla）和β-乳球蛋白（βlg）的天然构象，促进蛋白质解折叠。

结论

WPI-G100颗粒展现出最优界面特性：接触角、频率偏移（|Δf|）、能量耗散（ΔD）、吸附质量（Mass）和吸附层厚度均达峰值。相图分析证实，40-100 mmol/L GSH诱导的WPI可在15%超低油相下形成具有粘弹性的LOPPEGs，其乳液在25天储存期内保持倒置不流动状态，液滴分布均匀。该研究为设计新型乳清蛋白基脂肪替代产品提供了机制见解。