酶中长程质子传输的热力学通路：振动熵流张量揭示[FeFe]-氢化酶的量子隧穿增强机制

研究人员通过创新性提出振动熵流张量(vibrational-entropy flux tensor)概念，揭示了[FeFe]-氢化酶中进化保守的"热力学通路"(thermal highways)——这些由残基网络构成的通路通过太赫兹频段声子(terahertz-frequency phonons)的同步振动，瞬时压缩质子给体-受体距离，将量子隧穿概率提升10-100倍。该研究建立了单参数描述符Tlim（质子传递链最小熵流值），可解释90%酶变体H2产率差异(R=0.90)，证实远离活性位点(>10 ?)的突变会通过破坏声子相干性降低催化效率，为生物能源领域质子耦合催化剂设计提供了多尺度理论框架。

　　

传统观点将酶中的质子传输简单描述为静态的氢键介导接力过程，却忽略了蛋白质折叠内超快振动相干性(ultrafast vibrational coherence)对长程传递的机械驱动作用。最新研究引入革命性的振动熵流张量分析工具，成功捕捉到进化保守的"热力学通路"——这些由特定残基网络构成的传导通道，通过同步释放太赫兹频段声子振动(terahertz-frequency phonons)，像精密编排的分子弹簧般瞬时压缩质子给体(donor)与受体(acceptor)间距。

基于[FeFe]-氢化酶([FeFe]-hydrogenase)的无参数粗粒化弹性网络模型(parameter-free coarse-grained elastic-network models)显示，这些动态通路可显著提升量子隧穿(quantum-tunneling)概率达10-100倍，具体增强效果取决于振动模式频率。研究团队定义的关键参数T_lim（质子传递链最小熵流值）如同分子流量计，能准确预测90%酶变体的H₂产率差异。更引人注目的是，距离活性位点10埃开外的突变会按比例降低T_lim值与催化周转数，这为"蛋白质折叠编码的长程声子相干性(fold-encoded phonon coherence)驱动质子传输"提供了确凿证据。

该多尺度研究框架(multiscale framework)巧妙融合静态化学模型与动态声子增强机制，不仅颠覆了对酶促质子传递的传统认知，更为设计生物能源(bioenergy)等领域的高效质子耦合催化剂(proton-coupled catalysts)开辟了全新路径。就像在分子尺度发现了一条隐形的"质子高速公路"，蛋白质骨架的集体振动成为调控质子流动的智能开关。