亚麻籽胶与乳蛋白静电复合凝聚机制及其在乳制品稳定性优化中的应用研究

推荐：为解决酸性乳制品中蛋白质易聚集、稳定性差的问题，研究人员系统研究了亚麻籽胶(FG)与亚麻籽蛋白(FPI)、酪蛋白(CAS)、乳清蛋白(WP)及其混合物(C-W)的静电复合凝聚机制。通过浊度分析、光谱学和分子对接等技术，发现pH低于蛋白质等电点(pI)且质量比4:1时形成最稳定复合物，揭示了氢键和疏水作用主导的分子互作规律，为开发高稳定性清洁标签乳制品提供了理论依据。

　　

在食品工业中，蛋白质和多糖的相互作用直接影响产品质地和稳定性。酸性乳制品常面临蛋白质聚集、相分离等问题，而传统添加剂难以满足清洁标签需求。亚麻籽胶(FG)作为天然阴离子多糖，虽具有优异持水性和流变特性，但单独使用易导致过度相分离。与此同时，乳蛋白如酪蛋白(CAS)和乳清蛋白(WP)在酸性或高盐条件下功能性质不稳定。如何通过分子互作调控实现协同增效，成为食品胶体领域亟待解决的科学问题。

河北农业大学食品科技学院的研究团队在《LWT》发表研究，系统探究了FG与四种蛋白(FPI、CAS、WP及C-W混合物)的静电复合凝聚机制。通过多尺度表征技术结合分子模拟，揭示了pH、质量比和离子强度对复合物形成的影响规律，为FG在乳制品中的应用提供了理论支撑。

研究采用浊度分析和ζ电位测定追踪相行为转变，傅里叶变换红外光谱(FTIR)和荧光光谱解析构象变化，流变学测试评价宏观性能，结合分子对接可视化相互作用位点。在pH 3-7范围内梯度调节，设置5种质量比(16:1至1:1)和NaCl浓度(0-200 mM)构建不同体系。

3.1 复合凝聚相行为分析

浊度实验表明，当pH低于蛋白质pI时，FG与蛋白通过静电吸引形成复合物，4:1质量比时浊度峰值最高。酪蛋白因胶束结构在高盐条件下仍保持相分离能力，而WP在100 mM NaCl以上时相分离消失。3.2 粒径与ζ电位 显示复合物在pH≈pI时粒径最大，ζ电位接近零，证实静电作用是主要驱动力。3.3 二级结构分析 发现pH 5时α-螺旋和β-折叠含量增加，而pH 3下β-转角主导，表明酸性环境中疏水作用增强。

3.5 结合特性与热力学

荧光猝灭实验测得CAS/FG结合常数最高(2.7×10⁷ L/mol)，FPI体系以疏水作用为主(ΔH>0)，乳蛋白体系则依赖静电作用(ΔH<0)。3.6 流变特性 显示4:1比例时储能模量(G')最大，CAS体系形成弹性凝胶网络，而WP在高盐下转为粘性流体。3.7 乳化性能 验证了该比例下乳化活性(E)和稳定性(ES)最优，CAS因胶束结构耐受50 mM NaCl。

分子对接揭示FG结合于蛋白疏水口袋，与FPI的Leu103、CAS的Glu224等残基形成氢键和疏水作用。特别是FG与纤维连接蛋白存在6个氢键，解释了其高结合亲和力。

该研究阐明FG-蛋白复合物通过"静电吸引诱导-疏水作用稳定"的协同机制，4:1质量比和pH<>