曲酸与人血红蛋白的分子互作机制及其对蛋白结构与功能的影响研究

本研究揭示了曲酸(KA)与人血红蛋白(HHb)的相互作用机制，通过多光谱技术、酶活性分析和分子对接证实：KA通过静态猝灭方式与HHb形成1:1复合物(-5.2 kcal mol-1)，诱导α-螺旋含量降低10.69%，显著抑制伪酯酶和过氧化物酶活性。该发现为理解KA对氧运输蛋白的功能干扰提供了分子基础。

　　

这项研究深入解析了美白明星成分曲酸(Kojic Acid, KA)与人体核心氧载体——人血红蛋白(Human Hemoglobin, HHb)的分子"共舞"。当KA邂逅HHb时，紫外光谱在275 nm处出现显著增色效应，荧光实验则捕捉到色氨酸微环境的扰动。研究人员发现，这种结合如同精准的"分子锁钥"：每个HHb四聚体仅有一个KA结合位点，通过范德华力和氢键(-ΔH⁰=8.35 kcal mol^-1)自发形成稳定复合物。

圆二色谱揭开了更惊人的变化：KA使HHb的α-螺旋含量从77.03%骤降至66.34%，如同解开了蛋白的部分"弹簧结构"。分子对接显示，KA与HHb特定氨基酸残基结合时释放-5.2 kcal mol^-1自由能，这种亲密接触直接导致HHb的伪酯酶和过氧化物酶活性被浓度依赖性抑制。这些发现暗示，广泛用于化妆品和食品的KA可能通过结构重塑影响血红蛋白的氧气运输功能，为评估其生物安全性提供了全新视角。