非酶糖基化与氨基酸协同调控肌原纤维蛋白自组装行为及其在低盐肉制品中的应用研究

本文创新性地探究了L-谷氨酸、L-脯氨酸和L-赖氨酸与非酶糖基化（glycation）的协同作用对肌原纤维蛋白（MPs）自组装行为的调控机制。研究发现酸性/碱性氨基酸通过增强静电斥力、降低α-螺旋含量（P<0.05）和形成空间位阻，显著抑制肌球蛋白（myosin）聚集，使溶解度提升至50.83%，为开发低盐（<0.15M NaCl）功能性肉制品提供了新策略。

　　

核心发现

本研究揭示了L-谷氨酸和L-赖氨酸通过协同非酶糖基化反应，对肌原纤维蛋白（MPs）自组装行为产生显著抑制：①使肌球蛋白水溶性提升至50.83%和42.03%（P<0.05）；②通过增强静电斥力导致α-螺旋含量显著降低；③形成松散无序的蛋白质结构，促进葡聚糖（dextran）-肌球蛋白相互作用，产生空间位阻效应。而L-脯氨酸则通过形成独特蛋白聚集体，限制了糖基化的抑制效果。

材料与方法

实验选用猪背最长肌，在宰后24小时内处理。主要试剂包括：70kDa葡聚糖（纯度>99%）、L-谷氨酸、L-赖氨酸（上海汇仕生化）及L-脯氨酸（上海兰吉科技）。所有样品在4°C条件下保存备用。

溶解度与浊度分析

原始MPs在低离子强度（<0.15M NaCl）体系中表现出典型低溶解度（7.07%）和高浊度（0.87），这与肌球蛋白聚合特性相符。糖基化处理使溶解度提升至24.12%（P<0.05），而氨基酸协同处理组（特别是L-谷氨酸组）表现出更显著的改善效果。

结论

酸性/碱性氨基酸（L-谷氨酸和L-赖氨酸）与糖基化的协同作用通过三重机制抑制肌球蛋白自组装：①破坏静电平衡；②诱导构象变化（α-螺旋→β-折叠/无规卷曲）；③促进糖链接枝产生空间位阻。该研究为开发低盐肉蛋白产品提供了创新性解决方案。