大肠杆菌中基于淀粉样蛋白的噬菌体防御系统：一种跨界保守的免疫信号机制

来自国际团队的研究人员揭示了大肠杆菌中由Bab和Agp蛋白介导的淀粉样蛋白(amyloid)抗噬菌体防御系统。该研究通过结构解析和功能实验，证明其通过淀粉样信号激活细胞死亡执行域，与真菌HET-S蛋白功能互换，首次将淀粉样免疫信号机制拓展至原核生物，为跨界保守的防御机制研究开辟新视角。

　　

研究发现大肠杆菌(E. coli)中存在一种独特的抗噬菌体防御机制，涉及两种具有共同淀粉样(amyloid)结构域的蛋白——Bab和Agp。当噬菌体入侵时，Agp会通过淀粉样纤维化信号激活Bab蛋白，引发细胞膜结构改变并导致受感染细胞死亡。

研究团队解析了Bab蛋白的细胞死亡执行域结构，发现其与真菌、动植物中的成孔结构域存在远缘关系。更引人注目的是，来自真菌Podospora anserina的淀粉样调控细胞死亡蛋白HET-S竟能与Bab实现功能互换。这些证据表明，从原核生物到真核生物，自然界普遍存在着由淀粉样蛋白介导的"舍车保帅"式免疫防御策略，为理解生命进化中的保守防御机制提供了全新范式。