"文蛤水解物中鲜味肽的结构-味感关系与分子互作机制：关键结合位点与热力学驱动因素解析"

这篇研究通过肽组学和分子对接技术从文蛤水解物中筛选出224种鲜味肽，系统阐明了其与鲜味受体T1R1/T1R3的互作机制。研究发现鲜味肽富含Leu/Val/Asp/Glu残基，通过氢键和疏水作用（结合能-7.4 kcal/mol）靶向T1R1亚基的Leu51/Asp243和T1R3亚基的Glu240等关键位点，其中3种肽的鲜味强度达MSG的47%（Kd 5.440×10?9~4.653×10?8 M），为开发低钠调味品提供理论依据。

　　

Highlight

本研究基于肽组学与分子对接技术，从文蛤水解物中高效筛选出224种鲜味肽，其链长4-11个氨基酸残基(AARs)，完美契合鲜味肽的理想长度范围。这些肽段显著富集亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、天冬氨酸(Asp)和谷氨酸(Glu)残基，且末端多为疏水/碱性氨基酸，这种独特的结构特征使其成为探索鲜味机制的理想模型。

关键发现

通过原子力显微镜观察到鲜味肽能显著改变鲜味受体表面形貌，使其粗糙度增加。分子互作分析揭示其结合主要依赖氢键和疏水作用，平均结合能达-7.4 kcal/mol。特别锁定T1R1亚基的Leu51/Ser107/Asp243和T1R3亚基的Glu217/Glu240等关键结合位点，这些"分子热区"如同精密锁钥，驱动受体构象变化。

味觉强度量化

四种合成肽与鲜味受体的结合亲和常数(K_d)低至5.440×10^?9 M，堪比味精(MSG)。更有趣的是，TWDLL等三种肽在47%浓度下即呈现与MSG相当的鲜味强度，这为"鲜味分子密码"的破译提供了直接证据。

Conclusion

该研究不仅建立了文蛤鲜味肽的结构-味感关系图谱，更揭示了海洋肽通过"酸性氨基酸核心+疏水末端"的特殊架构激活T1R1/T1R3受体的分子蓝图，为开发新一代低钠健康调味品奠定了理论基础。