海藻酸钠与鱼明胶的结构依赖性协同作用机制及其在乳液稳定化中的应用研究

本文系统研究了海藻酸钠（SA）与鱼明胶（FG）、大豆分离蛋白（SPI）和乳清蛋白（WPI）的结构依赖性相互作用，揭示了SA通过静电相互作用（ΔH=?6.59 kJ/mol，ΔS=5.9 J/(mol·K)）显著提升FG乳化活性的分子机制（EAI提升108.7%，ESI提升53倍），为开发功能性乳液提供了重要理论依据。

　　

Highlight

本研究揭示了海藻酸钠（SA）与三种结构迥异蛋白（鱼明胶FG、大豆分离蛋白SPI、乳清蛋白WPI）的差异化相互作用机制。特别发现FG因其线性多肽骨架的构象灵活性，与SA产生独特的结构兼容性。

Materials

实验材料包括：罗非鱼鱼明胶（FG，A型明胶，260-270 Bloom）、乳清分离蛋白（WPI，蛋白含量≥95%）、大豆分离蛋白（SPI，蛋白含量≥98%，强凝胶型）和海藻酸钠（SA）等。所有试剂均为分析纯。

Emulsification properties

如表1所示，SA修饰显著提升了FG的乳化性能：乳化活性（EAI）提升108.7%，乳化稳定性（ESI）提升53倍，远优于SPI（31.4% EAI提升）和WPI（21.3% EAI提升）。这归因于FG-SA复合物形成的均匀液滴分布（3.11-5.53 μm）和优异的流变特性。

Conclusion

研究证实FG-SA体系存在特异性静电相互作用（ΔH<0，ΔS>0），该作用通过改变FG三级结构显著提升其乳化性能。构建的FG-SA复合乳液系统具有理想的储存稳定性（>7天）和持水能力，为开发功能性食品乳液提供了新思路。