鱼明胶与海藻酸钠结构兼容性对乳化性能的选择性增强机制：与大豆分离蛋白和乳清蛋白的对比研究

本研究通过多维分析技术揭示了海藻酸钠(SA)与鱼明胶(FG)的特异性结构兼容机制，发现FG-SA复合体系通过强静电相互作用(ΔH=?6.59 kJ/mol，ΔS=5.9 J/(mol·K))和构象柔性显著提升乳化活性(EAI)108.7%及稳定性(ESI)53倍，优于大豆分离蛋白(SPI)和乳清蛋白(WPI)。该研究为开发功能性乳液提供了分子层面的理论依据。

　　

Highlight

本研究系统解析了海藻酸钠(SA)与三种蛋白质——鱼明胶(FG)、大豆分离蛋白(SPI)和乳清蛋白(WPI)的结构依赖性相互作用，揭示了它们差异化的乳化增强机制。

Materials

实验材料：A型罗非鱼明胶(FG，凝胶强度260-270 Bloom)购自中国苏州吉力鼎生物科技；乳清分离蛋白(WPI，蛋白含量≥95%)购自河北龙发利健食品科技；大豆分离蛋白(SPI，蛋白含量≥98%，强凝胶型)购自上海源叶生物科技；海藻酸钠(SA)购自上海富驰化工；玉米油购自当地超市。

Emulsification properties

乳化特性分析显示(表1)，SA修饰使FG的乳化活性(EAI)提升108.7%，乳化稳定性(ESI)增强53倍，显著优于SPI(31.4% EAI提升)和WPI(21.3% EAI提升)。SPI因含更多极性/非极性氨基酸残基，其天然EAI优于FG和WPI，但经SA修饰后FG展现出独特的结构适应性。

Conclusion

本研究发现FG-SA体系存在特异性静电相互作用(ΔH<0，ΔS>0)，导致FG三级结构改变，其内在荧光强度和zeta电位显著变化。这种相互作用极大提升了FG的乳化性能，形成的复合乳液体系具有均匀粒径分布(3.11-5.53 μm)、优异储存稳定性(>7天)及理想流变特性。研究为蛋白质-多糖协同稳定乳液的分子机制提供了新见解。