脱盐过程中pH调控对乳清蛋白结构及消化特性的影响：基于光谱学、分子动力学模拟与肽组学的机制解析

本研究通过光谱技术（UV、FTIR）、分子动力学（MD）模拟和肽组学分析，揭示了脱盐过程中pH变化（酸性/pH shift）对乳清蛋白（WP）结构的影响机制，证实pH调控能显著提高WP水解度（达13.72%，p<0.05），降低β-乳球蛋白（β-LG）致敏性，并促进生物活性肽释放。为开发低过敏、高生物活性的功能性乳制品提供了理论依据和技术路径。

　　

Highlight

本研究创新性发现：酸性pH和pH shift处理通过诱导乳清蛋白形成"熔球态（MG）"，显著提升其消化特性与功能价值。

材料与方法

膜分离乳清蛋白（3.26% w/v）购自蒙牛集团，实验采用体外胃肠消化模型，通过OPA法测定水解度（DH），结合SDS-PAGE和ELISA分析分子量分布及抗原性变化。

结果

1. 1.

   水解度提升：酸性pH组和pH shift组DH分别达11.27%和13.72%（p<0.05），显著高于对照组

2. 2.

   结构解析：圆二色谱（CD）显示pH处理使α-乳白蛋白（α-LA）的α-螺旋含量降低15.8%，β-折叠增加22.3%

3. 3.

   分子动力学（MD）模拟：β-乳球蛋白（β-LG）在pH4.0时疏水核心暴露面积增加47.6?²

4. 4.

   肽组学分析：pH shift组鉴定出12种新型降压肽（如Gly-Gly-Tyr-Arg），其ACE抑制活性提高2.3倍

结论

pH调控通过改变乳清蛋白二级/三级结构，增加酶切位点可及性，为开发低致敏（抗原性降低68%）、高生物活性的婴幼儿配方奶粉提供了新策略。