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组蛋白H4苏氨酸71位新型O-连接N-乙酰葡糖胺修饰在异染色质形成中的作用机制
【字体: 大 中 小 】 时间:2025年08月18日 来源:The Journal of Biochemistry 2.1
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研究人员通过开发特异性识别H4T71位O-GlcNAc修饰的单克隆抗体,首次揭示组蛋白H4第71位苏氨酸的O-连接N-乙酰葡糖胺修饰(H4T71Gc)在基因组范围内与H3K9me3修饰区域共定位,该发现为阐明异染色质动态调控提供了新视角,对理解发育和肿瘤发生表观遗传机制具有重要意义。
前沿研究发现组蛋白H4第71位保守苏氨酸残基存在新型O-连接N-乙酰葡糖胺(O-GlcNAc)修饰。科研团队成功制备特异性识别H4T71Gc修饰的单克隆抗体,通过染色质免疫共沉淀测序(ChIP-seq)等技术证实,该修饰在基因组尺度上与三甲基化组蛋白H3第9位赖氨酸(H3K9me3)标记的异染色质区域高度共定位。考虑到H3K9me3是染色质凝聚的关键表观遗传标记,该研究提示H4T71Gc可能作为跨物种保守的表观遗传开关,协同参与染色质高级结构的建立与维持,为解析细胞分化、肿瘤发生等过程中染色质动态重塑机制提供了新线索。
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