综述：冷等离子体降低食物蛋白致敏性的作用机制及应用研究

本文系统综述了冷等离子体技术通过改变食物蛋白结构（如β-乳球蛋白、花生蛋白）降低其致敏性的分子机制，重点探讨了活性氧（ROS）、二硫键断裂和表位掩蔽等关键作用途径，为开发低致敏性食品加工技术提供理论依据。

　　

冷等离子体技术作为一种新兴的非热加工手段，近年来在降低食物蛋白致敏性领域展现出显著潜力。该技术通过产生高能活性粒子（如ROS、RNS）诱导蛋白质构象变化，从而破坏致敏原的IgE结合表位。

作用机制解析

冷等离子体主要通过三重机制发挥作用：其一，活性氧（如O^-、OH^·）攻击蛋白质侧链基团，导致色氨酸、组氨酸等关键氨基酸氧化；其二，高能电子直接断裂二硫键（S-S），引发蛋白质空间结构解折叠；其三，等离子体诱导的甲基化/乙酰化修饰可物理性掩蔽线性表位。

关键技术参数

处理强度（10-100 kV）和时间（1-30 min）是核心调控因素。研究显示，花生蛋白经50 kV/15 min处理后，其IgE结合能力降低72%，而大豆7S球蛋白在适度条件下致敏性下降58%的同时，营养价值保留率达90%以上。

应用前景与挑战

该技术已成功应用于乳制品（β-乳球蛋白致敏性降低64%）、坚果制品（杏仁蛋白IgE结合量下降81%）等生产。但需注意过度处理可能导致蛋白质过度聚集，反而暴露出隐藏表位。未来研究应聚焦于建立"处理强度-结构变化-致敏性"的定量关系模型。

生物医学意义

通过精准调控冷等离子体参数，可定向设计低致敏性蛋白配料，为食物过敏患者（全球约2.4亿人）提供更安全的食品选择。最新临床前研究显示，经处理的β-乳球蛋白在小鼠模型中引发的Th2型免疫应答强度降低达67%。

技术局限性

当前面临三大挑战：批次间重复性差异（CV值可达15%）、复杂基质干扰效应（如脂质对活性粒子的淬灭作用），以及缺乏国际统一的致敏性评价标准。未来需开发在线监测系统实现工艺精准控制。