基于pH循环技术构建大米球蛋白与大豆蛋白共组装结构及其凝胶特性研究

本文创新性地采用pH循环技术构建了大米球蛋白(RG)与大豆蛋白(SP)及其组分(7S/11S)的共组装结构。研究发现当复配比为1:10时，RG-11S的β-转角含量增加18.3%，RG-7S和RG-SP的α-螺旋含量分别提升10.45%和11.51%，且此时复合凝胶呈现最优质地特性（弹性0.76mm，咀嚼性47.67g）和流变性能，为解决大豆蛋白天然凝胶稳定性差、机械强度低等关键问题提供了新思路。

　　

Highlight

本研究通过pH循环技术成功构建了三种共组装结构：大米球蛋白-大豆11S蛋白(RG-11S)、大米球蛋白-大豆7S蛋白(RG-7S)和大米球蛋白-大豆蛋白(RG-SP)。荧光和紫外-可见吸收光谱证实，添加大米球蛋白后芳香族氨基酸残基的微环境发生改变，极性增强。

分子对接分析

分子对接技术预测了RG与SP及其组分的主要结合模式。如图2所示，RG的氨基酸残基Aps53(C)与11S的Lys118(A)形成氢键，而RG的Tyr101(C)和Asp46(C)残基与11S的Asn36(A)产生疏水相互作用。鉴于11S是六聚体结构，其刚性导致氢键主要集中于特定区域。

结论

本研究利用pH循环技术构建了RG与SP及其组分蛋白的三种共组装结构，并用于制备复合凝胶。添加RG后，芳香族氨基酸残基的微环境发生改变，环境极性增强。当复配蛋白比例为1:10时，11S中β-转角含量增加，7S和SP中α-螺旋含量提升，且粒径达到最小值。扫描电镜显示RG-11S形成不规则光滑层状结构，RG-7S形成多孔网状结构，RG-SP形成堆叠层状结构。质构分析表明，在此比例下RG-7S复合蛋白凝胶具有最高弹性(0.76mm)和咀嚼性(47.67g)，而RG-SP复合蛋白凝胶显示最高粘聚性(46.33g)。流变学实验证实当复配蛋白比例为1:10时凝胶品质最优。