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超声辅助酶解联合不同粒径粉末处理对家蟋蛋白质水解物理化功能及抗氧化特性的影响
【字体: 大 中 小 】 时间:2025年08月21日 来源:Food Bioscience 5.9
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本研究创新性地将超微粉碎技术与超声辅助酶解(Ultrasound-assisted enzymolysis)联用处理家蟋(Acheta domesticus)蛋白,系统揭示了该联合处理对蛋白质水解物(ADPH)结构特性与生物活性的协同增效机制。结果表明:超微粉末通过增大酶解接触面积,超声空化效应则显著破坏蛋白质二级/三级结构(α-螺旋/β-转角含量降低),二者协同提升水解物氨基酸含量、乳化性(Foaming capacity)、热稳定性及抗氧化活性(DPPH/ABTS+清除率),为功能性肽的工业化制备提供了新策略。
Highlight
本研究首次阐明超微粉末粒径与超声功率在酶解过程中的协同效应:通过傅里叶变换红外光谱(FTIR)和荧光光谱分析发现,超微粉末联合超声处理能更彻底破坏家蟋蛋白的二级/三级结构,使α-螺旋含量降低12.7%,β-转角减少23.4%(P<0.05),同时显著降低水解物表面疏水性(Surface hydrophobicity)。
Particle size distribution, polydispersity index and ζ-potential
粒径分析显示(图1A),除ADJM-2样品外,所有经超声处理的ADPH颗粒均呈现43.82-458.67 nm的单峰分布,且峰值粒径小于常规处理的AD-40组。这归因于超声空化(Cavitation)产生的剪切力有效破碎蛋白聚集体,使酶解位点充分暴露——例如ADU-400组粒径中位数(D50)较对照组降低68.3%,且多分散指数(PDI)优化至0.21±0.03(P<0.01)。
Conclusions
超微粉末与超声处理的联合应用开创性地提升了家蟋蛋白水解物(ADPH)的综合性能:不仅使微观结构呈现多孔疏松形态(SEM证实),更通过协同破坏蛋白质高级结构,使水解物氨基酸组成更均衡(必需氨基酸占比提升19.8%),并赋予其优异的起泡性(Foam capacity 142%)、乳化稳定性(Emulsifying activity index 86.4 m2/g)和抗氧化能力(ABTS+清除率IC50值降低至0.47 mg/mL)。该研究为昆虫蛋白的高值化利用提供了理论依据和技术支撑。
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