溶剂诱导α螺旋肽稳定与折叠路径的分子动力学研究

来自未知机构的研究人员通过分子动力学模拟探究了六氟异丙醇(HFIP)对α螺旋结构的稳定机制。研究采用拉伸分子动力学(SMD)技术，对比分析了HFIP与水溶液中多肽链的拉伸行为，发现HFIP能优先富集在α螺旋沟槽中促进310螺旋形成，并通过Trp-cage迷你蛋白验证了α螺旋在折叠早期的关键作用。该研究为蛋白质工程和纤维科学提供了重要理论依据。

　　

这项研究揭示了氟化溶剂对蛋白质结构的独特调控机制。通过拉伸分子动力学(SMD)模拟，发现六氟异丙醇(HFIP)能显著提高α螺旋多肽链的平均力势(PMF)，其稳定效果远超水环境。有趣的是，在拉伸过程中观察到3₁₀螺旋结构的形成，暗示局部溶剂化效应能增强构象稳定性。

研究团队进一步以Trp-cage迷你蛋白为模型，发现其α螺旋区域在拉伸时发生部分解旋，而两端呈现整体延伸。平均力势分析表明，α螺旋构象在蛋白质折叠早期即已形成。这些发现不仅阐明了HFIP促进α螺旋形成的分子机制，更为设计新型生物材料提供了理论指导。特别值得注意的是，HFIP分子会选择性富集在α螺旋的沟槽区域，这种特异性相互作用可能是其稳定螺旋结构的关键所在。