酶催化性能的尺度不变耗散机制：揭示生物进化中能量耗散的主动调控

这篇综述通过最小化酶动力学模型和完整微观速率常数，量化了酶催化过程中的能量耗散（Φ），揭示了耗散与催化常数（kcat）及特异性常数（kcat/KM）之间的幂律关系。研究挑战了传统最小熵产生原理（MinEP），提出尺度不变的耗散调控是酶适应进化的核心机制，为理解生命系统如何主动利用耗散实现高效催化提供了新视角。

　　

亮点

酶催化中的能量耗散（Φ）与关键动力学参数（k_cat和k_cat/K_M）呈现尺度不变的幂律关系，跨越酶类别、生物域和天然/工程酶。这一发现支持了Jensen假说——专一性酶兼具高效催化与高耗散特性，同时揭示了生物进化通过物理（耗散）与生物（适应）过程的协同塑造酶功能。

数据集扩展

研究将酶促反应数据集从58例扩展至75例（含20例突变酶），涵盖异构酶（EC 5类）等可逆催化反应。通过FORTRAN程序分析微观速率常数（k_i）与底物/产物浓度，验证了log(Φ)与log(k_cat/K_M)的线性相关性（斜率b≠0，p<0.001），否定了"耗散与效率无关"的零假设。

尺度定律的生物学意义

研究挑战了传统热力学极限认知：部分酶突破扩散极限（>10¹⁰ M^-1s^-1）或接近完美效率，而多数酶参数（k_cat~10 s^-1，k_cat/K_M~10⁵ M^-1s^-1）反映生理需求而非理论约束。专一性酶的高耗散特性（如ATP合酶）印证了Nath生物热动力学理论——耗散（Φ）驱动高效做功（η），而非最小熵产生原理所能解释。

结论

生物进化通过尺度不变的耗散调控机制，将酶转化为类似麦克斯韦妖（Maxwell's demon）的分子机器，主动驾驭能量流动。这一发现为合成生物学中酶理性设计提供了新范式——通过优化部分最大熵产生（partial MaxEP）而非全局约束，可突破现有催化性能极限。