醌通道支架：连接膜与可溶性细菌氧化还原酶的跨膜电子传递新机制

来自国际团队的研究人员针对原核生物中醌类物质跨膜电子传递的机制难题，通过X射线晶体学和冷冻电镜技术解析了ForCE型甲酸脱氢酶的独特结构，发现其核心支架ForE含有新型螺旋膜插件结构域（HMP）。该模块可介导醌类从膜相向水溶性氧化还原酶的定向传递，为微生物能量守恒提供了全新分子机制，相关发现对理解细菌呼吸链进化具有重要意义。

　　

生命活动的能量代谢核心在于精妙的氧化还原过程。最新研究发现，细菌界存在一种独特的结构模块——螺旋膜插件(Helical Membrane Plugin, HMP)，犹如纳米级的"电子电缆"，将疏水性的醌类分子从细胞膜精准递送至水相中的氧化还原酶。

以¹枯草芽孢杆菌的ForCE型甲酸脱氢酶为例，其结构解析揭示了令人惊叹的分子设计：四个ForC催化亚基像卫星般环绕着膜锚定的ForE四聚体核心支架。冷冻电镜数据显示，HMP结构域通过特殊的螺旋束穿透膜相，形成跨膜醌通道。这种模块化设计不仅解释了甲酸氧化与有氧呼吸链的偶联机制，更令人兴奋的是生物信息学分析表明，HMP广泛存在于各类醌还原氧化还原酶中，堪称微生物界的"通用电子接口"。

该发现革新了人们对原核生物能量转换的认知：HMP如同分子级的"充电插头"，使分散的氧化还原酶能便捷地接入膜相电子传递网络。这种高效的能量耦合策略，可能为理解微生物环境适应性和开发新型生物能源技术提供全新思路。