还原剂作用下溶菌酶水溶液表面性质研究：二硫键重排效应

来自俄罗斯的研究人员通过表面扩张流变学和椭圆偏振技术，探究了二硫苏糖醇(DTT)、β-巯基乙醇(β-MEt)及其与盐酸胍(GuHCl)/尿素混合体系对溶菌酶溶液表面性质的影响。研究发现0.32 mM DTT可显著提升动态表面弹性并降低表面张力，揭示了二硫键重排诱导的蛋白质聚集层形成机制，为蛋白质界面行为调控提供了新见解。

　　

这项突破性研究揭示了还原剂如何通过"分子剪刀"重塑溶菌酶的表面行为。当二硫苏糖醇(DTT)这把"分子剪刀"剪开溶菌酶内部的二硫键(S-S)时，这些被解放的巯基(-SH)会像"分子胶水"一样重新连接不同蛋白质分子，在气液界面形成致密的蛋白质聚集网络。表面扩张流变学检测显示，这种交联使界面薄膜的弹性模量飙升，就像给液体表面蒙上了一层"分子盔甲"。

有趣的是，β-巯基乙醇(β-MEt)这把"钝剪刀"只能产生微弱效果，暗示其仅能有限扰动蛋白质结构。当研究人员加入盐酸胍(GuHCl)或尿素这些"分子拆弹专家"时，交联网络会缓慢解体，动态表面弹性随之下降。椭圆偏振技术捕捉到的Δ角降低现象，证实了还原剂存在时溶菌酶会形成类似GuHCl处理后的舒展构象，其表面层中伸展出的多肽链像"分子触手"般探入液相。

特别值得注意的是，在尿素和DTT双重作用下，溶菌酶并未呈现经典的熔球态，而是展现出独特的表面行为。这些发现为理解还原应激条件下蛋白质的界面自组装机制提供了关键线索，对生物制药中蛋白质制剂稳定性调控具有重要指导意义。