微波辅助提取柑橘渣果胶及其寡糖的益生元潜力与体外发酵特性研究

本研究创新性地利用新型蛋白谷氨酰胺酶(CS-PG)对大豆分离蛋白(SPI)进行可控脱酰胺改性，通过SDS-PAGE、FTIR、CD等多维表征技术，揭示脱酰胺度(DD)与蛋白质构效关系的动态平衡机制。研究发现15.2% DD时SPI获得最优功能特性：溶解度提升274%，乳化/发泡性能显著增强，并首次观察到α/α′亚基自组装现象，为植物蛋白精准改性提供理论依据。

　　

Highlight

本研究亮点在于采用新型Chryseobacterium sediminis来源的蛋白谷氨酰胺酶(CS-PG)，其相较传统CP-PG具有更优异的催化效率（维持12小时稳定活性）和底物特异性，为SPI的可控脱酰胺提供精准工具。

CS-PG介导的SPI改性

通过对比CS-PG与CP-PG的酶学特性（图S3-S6），发现CS-PG在50°C下展现非凡的热稳定性，且对大豆蛋白的球状寡聚结构具有特异性识别能力。这种"分子手术刀"特性使脱酰胺过程可精确调控至理想程度（15.2% DD时达峰值性能）。

结构-功能协同演变

• 溶解度革命：D_2.0组SPI溶解度暴涨274%，归因于脱酰胺诱导的静电排斥力增强

• 乳化奇迹：EAI和ESI值创新高，得益于蛋白质解折叠暴露的疏水核心

• 泡沫动力学：发泡能力提升130%，α/α′亚基的"变形金刚式"自组装行为是关键

• 凝胶网络：流变学分析显示表观粘度和K值达最佳，揭示三维网络结构的强化机制

Conclusion

CS-PG介导的精准脱酰胺如同"蛋白质分子体操"，通过可控解开蛋白链并促进智能自重组，使SPI获得"超人般"的功能特性。这项研究为食品工业定制化蛋白配料开发提供了"分子设计手册"。