细菌效应蛋白RipBM通过磷酸化依赖的14-3-3蛋白互作机制增强稳定性及致病性

来自国内的研究人员针对植物病原菌效应蛋白稳定性调控机制展开研究。通过解析青枯病菌(Ralstonia solanacearum)效应蛋白RipBM在植物细胞内的磷酸化修饰及其与14-3-3蛋白的互作机制，揭示了病原菌通过劫持宿主蛋白稳定系统实现效应蛋白去泛素化(deubiquitination)的分子策略，为理解植物-病原体协同进化中的"军备竞赛"提供了新视角。

　　

在植物与病原菌的攻防战中，革兰氏阴性菌通过特殊分泌系统向宿主细胞注射效应蛋白(effector proteins)。这些"分子武器"能操纵植物细胞功能并抑制免疫系统，但有趣的是，这些外源蛋白竟能逃过植物细胞的蛋白降解系统。最新研究发现，青枯病菌(Ralstonia solanacearum)的效应蛋白RipBM在植物细胞内会发生特定位点磷酸化(phosphorylation)，这种修饰如同"分子钥匙"，使其能与植物14-3-3蛋白"亲密结合"。

这种磷酸化依赖的互作关系带来双重效应：一方面促进RipBM的去泛素化(deubiquitination)，避免被标记降解；另一方面显著增强其蛋白稳定性。研究人员在番茄模型中证实，这些磷酸化位点对细菌毒力(virulence)至关重要。该发现揭示了病原菌巧妙的进化策略——通过"劫持"宿主保守的14-3-3蛋白调控系统，为自己的效应蛋白打造"防降解护盾"。这项研究为理解植物-病原体军备竞赛提供了新视角，提示蛋白稳定性调控可能是抗病育种的新靶点。