噬菌体SPO1衣壳结构解析：新型次要衣壳蛋白的发现及其稳定机制研究

来自Zhao等研究人员通过3.0 ?冷冻电镜(cryo-EM)解析了SPO1噬菌体T=16衣壳结构，首次发现三种新型次要衣壳蛋白(gp29.2/gp2.7/gp36.3)，揭示其通过独特空间构象稳定衣壳并调控曲率的分子机制，为噬菌体治疗载体开发提供重要结构基础。

　　

冷冻电镜技术以3.0 ?超高分辨率揭开了SPO1噬菌体衣壳的分子奥秘。这个拥有三角剖分数T=16的精密纳米机器中，三种前所未见的次要衣壳蛋白(gp29.2、gp2.7和gp36.3)展现出令人惊叹的结构创新：gp29.2单体采用三叶螺旋桨折叠构象，驻扎在3倍对称轴区域；gp2.7则像皇冠上的宝石般在五聚体衣壳粒顶端形成五聚体结构；而gp36.3在衣壳内表面编织出星形网络，如同建筑钢筋般强化着五聚体与六聚体衣壳粒的连接。这些蛋白新成员不仅通过独特折叠方式维持衣壳稳定性，更如同分子雕刻刀般精准塑造着局部曲率。特别有趣的是，gp29.2和gp2.7暴露在表面的区域，使SPO1成为极具潜力的纳米展示平台(phage display)。该研究为SPO1相关噬菌体的衣壳工程改造提供了原子级别的设计蓝图。