MreB丝状结构通过招募心磷脂和N端螺旋双重机制调控大肠杆菌膜曲率

来自研究人员的最新分子动力学(MD)模拟研究表明，大肠杆菌(E. coli)中类似肌动蛋白的MreB通过招募心磷脂(CL)和N端螺旋结构双重机制诱导细胞膜向周质空间弯曲，揭示了细菌形态建成的新机制。该发现为理解MreB在延伸体(elongasome)中的功能提供了重要线索。

　　

在细菌形态建成领域，MreB作为细菌肌动蛋白同源物(bacterial actin homolog)，通过协调细胞伸长过程中的肽聚糖(peptidoglycan)合成，在维持杆状细菌形态中发挥关键作用。最新分子动力学(molecular dynamics, MD)模拟研究揭示了MreB丝状体与细胞膜胞质小叶的精彩互动：这些蛋白质丝不仅能特异性招募心磷脂(cardiolipin, CL)，还能诱导细胞膜向周质空间(periplasmic space)弯曲。

研究发现心磷脂呈现浓度依赖性的膜弯曲效应，证实了这种锥形脂质在形态调控中的核心地位。通过MreB突变体研究，精氨酸残基R¹⁰⁵和R¹³⁶被鉴定为心磷脂招募和膜弯曲的关键位点。更有趣的是，去除大肠杆菌MreB的N端螺旋结构会显著减弱膜弯曲程度。

这项研究首次阐明MreB通过双重机制调控膜结构：既作为"脂质招募者"特异性富集心磷脂，又作为"物理变形者"通过N端螺旋直接扭曲膜结构。这些发现不仅揭示了细菌延伸体(elongasome)中蛋白质-膜互作的新范式，更为理解其他蛋白质如何被招募至MreB丝状体提供了重要线索。