安哥拉山羊血红蛋白的纯化结晶与1.85 ?高分辨率结构解析揭示其独特氧亲和调控机制

来自未知机构的研究人员针对安哥拉山羊血红蛋白（Hb）结构信息缺失的科学空白，通过阴离子交换色谱纯化技术结合悬滴气相扩散法，首次获得1.85 ?高分辨率晶体结构。该研究采用分子置换法解析出P21空间群单斜晶系结构（β=91.77°），发现其谷胱甘肽（GSH）特异性调控模式，为反刍动物缺氧应激机制研究提供新视角。

　　

安哥拉山羊作为与普通山羊差异显著的独特品种，其红细胞(RBCs)在缺氧应激下仅表现谷胱甘肽(GSH)水平升高，而哺乳动物常见的2,3-二磷酸甘油酸(2,3-DPG)调控通路未见变化。研究人员选择这一特殊模型，通过阴离子交换色谱技术分离纯化血红蛋白(Hb)，创新性采用聚乙二醇3350(PEG 3350)水相体系实现无盐结晶，最终通过Bruker D8 Venture衍射系统获得1.85 ?高分辨率数据。

分子置换解析显示，安哥拉山羊Hb晶体属于P21空间群单斜晶系，晶胞参数a=52.08 ?，b=76.70 ?，c=74.08 ?，β=91.77°，每个不对称单元包含完整生物分子。49.05%的溶剂含量与2.41 ?³/Da的马修斯系数(V_m)证实晶体质量优异。该研究首次建立家山羊Hb结构模板，为后续GSH与2,3-DPG调控机制的对比研究奠定基础，对理解反刍动物高原适应演化具有重要启示。