拟南芥CAX1钙离子转运体的自抑制机制：氨基末端结构域通过阻塞运输通道实现调控

来自国际团队的研究人员通过冷冻电镜(cryo-EM)和功能分析，揭示了拟南芥Ca2+/H+交换体CAX1的独特自抑制机制。研究发现其氨基末端α螺旋会物理阻塞运输通道，而磷酸化修饰可解除这种抑制，为植物钙稳态调控提供了重要结构基础。

　　

在植物细胞精妙的钙离子(Ca²⁺)调控网络中，拟南芥(Arabidopsis thaliana)的CAX1蛋白扮演着关键角色。这个特殊的Ca²⁺/H⁺交换体(CAX1)如同细胞内的"钙泵"，负责将过剩的胞质钙离子转运至液泡。最新研究通过冷冻电子显微镜(cryo-EM)技术捕捉到了这个分子机器的精妙构造。

在静息状态下，CAX1的氨基末端像一把"分子锁"，形成α螺旋结构直接堵塞在运输通道入口处。这种独特的自抑制机制解释了为何未激活的CAX1会保持沉默。而当细胞接收到外界信号时，激酶催化的磷酸化修饰如同"钥匙"，能解开这把分子锁——使阻塞螺旋从通道中释放，进而激活转运活性。

研究人员还构建了磷酸化模拟突变体，其结构显示跨膜域会发生显著的构象变化。这些发现不仅揭示了植物应对钙信号的核心调控机制，更为理解整个CAX家族转运蛋白的工作模式提供了重要线索。该研究为后续探索植物逆境响应中的钙信号转导奠定了结构基础。