真菌驱动蛋白-8(kinesin-8)通过近端尾部结构域形成紧凑螺旋束实现二聚化

研究人员以白色念珠菌Kip3蛋白为模型，通过X射线晶体结构和流体动力学分析，揭示了真菌kinesin-8马达蛋白通过形成92 ?长的四螺旋束（而非典型卷曲螺旋）实现二聚化的新机制，其独特的模块化结构可能解释该家族既能运动又能解聚微管的双重功能特性。

　　

真菌界的"分子剪刀手"驱动蛋白-8(kinesin-8)展现出令人惊叹的双重本领——既能沿着微管(microtubule)轨道行走，又能精准剪断微管末端的αβ-微管蛋白亚基。Trofimova团队通过解析白色念珠菌(Candida albicans) Kip3蛋白的精细结构，发现其尾部近端形成了长度仅92 ?的紧凑四螺旋束结构，完全颠覆了传统驱动蛋白采用卷曲螺旋(coiled-coil)二聚化的认知。这个精巧的分子积木包含两个通过柔性铰链连接的小叶，表面呈现不对称特征，与其相连的颈部延伸段则保持灵活非二聚化状态。这种独特的模块化设计就像为分子马达配备了可变形机械臂，可能正是kinesin-8既能"跑运输"又能"拆铁轨"的进化奥秘所在。研究还发现螺旋一与螺旋三的相互作用是维持该结构稳定的关键，而螺旋二和四则起辅助支撑作用，这种新颖的组装模式为理解有丝分裂纺锤体长度调控提供了全新视角。