基于数字图像分析的耶尔巴马黛茶树枝含量质量评估

本文推荐：本研究创新性地开发了含大豆分离蛋白(SPI)和乳蛋白浓缩物(MPC)的高蛋白布丁，通过转谷氨酰胺酶(TG)交联技术显著改善混合蛋白体系的凝胶强度、持水性和吞咽安全性。采用原子力显微镜(AFM)揭示纳米尺度蛋白互作机制，为老年人吞咽障碍(dysphagia)患者提供了符合IDDSI 6级标准的营养解决方案。

　　

亮点

• 开发出SPI-MPC混合蛋白布丁，质地接近纯乳蛋白产品

• TG酶使1:2 SPI-MPC配方的凝胶强度提升300%

• AFM首次揭示混合蛋白纳米纤维的"拉链式"交联机制

• 最优配方满足吞咽障碍IDDSI 6级流体标准

材料与方法

实验采用Burra Foods提供的乳蛋白浓缩物(MPC，蛋白含量81.5%_w/w)和Bulk Nutrients的大豆分离蛋白(SPI，蛋白88.0%_w/w)。通过质构仪(TA.XT Plus)和流变仪(MCR 302)测定布丁的硬度、粘弹性等参数，AFM(Bruker Multimode 8)在轻敲模式下扫描纳米级蛋白网络。

关键发现

未经TG处理的混合蛋白体系呈现"碎片化"凝胶结构，持水率仅65%。添加0.2% TG后，SPI-MPC(1:2)配方形成致密三维网络，硬度达28.5N，持水率提升至92%。AFM相图显示TG诱导的ε-(γ-谷氨酰)赖氨酸异肽键形成"分子桥"，显著增强凝胶弹性模量(ΔG'=15kPa)。

结论

本研究证实TG介导的蛋白交联可突破植物-动物蛋白相容性瓶颈。SPI-MPC(1:2)+0.2% TG配方不仅满足老年人每日蛋白需求(15g/份)，其剪切稀化特性(η_50s-1=2.1Pa·s)更确保吞咽安全性，为功能性软食开发提供新范式。