β-乳球蛋白与己醛热诱导共价互作机制研究：超算模拟与光谱技术联用揭示乳品异味形成机理

本文通过超算模拟（GROMACS）结合实验光谱技术（MALDI-TOF/MS、UV-vis、CD、FTIR），揭示了β-乳球蛋白（β-LG）在80℃热处理后与异味化合物己醛形成希夫碱（Schiff base）共价加合物（~84 Da位移）的分子机制，发现LYS:60位点优先结合及二级结构变化（α-螺旋↓/β-折叠↑），为乳品热处理工艺优化提供理论依据。

　　

材料
实验使用Sigma-Aldrich公司提供的β-乳球蛋白B变体（纯度>90%，18,276 Da）、己醛（纯度>95%）及蛋白校准试剂盒（ProteoMass?），搭配1 mm石英比色皿（Jasco）完成光谱检测。

UV-vis与圆二色谱分析
紫外可见光谱（UV-vis）与圆二色性（CD）技术联用揭示了热处理复合物的光学特性变化。在近紫外区（250-400 nm），β-乳球蛋白-己醛复合物展现出特征吸收峰位移，表明共轭双键系统的改变；远紫外区（190-250 nm）CD谱图则直观反映了二级结构的动态重组——α-螺旋含量显著降低，而β-折叠与无序结构比例增加，印证了热致蛋白解折叠现象。

结论
本研究证实80℃热处理会触发β-乳球蛋白与己醛的共价结合，形成分子量增加84 Da的希夫碱加合物（MALDI-TOF/MS验证）。分子对接显示LYS:60是优势结合位点，同步伴随二级结构重排（α-螺旋↓15.3%，β-折叠↑8.7%）。该发现突破了传统非共价结合认知，为调控乳制品风味稳定性提供了新视角。